Aminopeptidase

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  • 1 Funktion
  • 2 Aminopeptidase aus Aeromonas proteolytica
  • 3 S. griseus aminopeptidase
  • 4 3D-Strukturen von Aminopeptidase

Funktion

Aminopeptidasen (AP) (EC 3) sind metall-, meist Zn-abhängige Enzyme, die an der Verdauung von Proteinen beteiligt sind. Cytosol-AP (Cyt-AP), Deblocking-AP (DAP) und AP N (APN) entfernen N-terminale Aminosäuren. Die AP werden nach der Aminosäure klassifiziert, die sie hydrolysieren. Andere Arten von AP sind:

  • Kaltaktivierte AP (Col-AP)
  • Hitzestabiles AP aus Thermus thermophilus (AmpT)
  • AP aus Staphylococcus aureus (AmpS)
  • SGAP aus Stereomyces griseus. Siehe Einzelheiten in Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).
  • Alanin-Aminopeptidase wird Aminopeptidase N genannt. Siehe Einzelheiten in Aminopeptidase N.

Aminopeptidasen katalysieren die Freisetzung einer N-terminalen Aminosäure aus einem Peptid, Amid oder Arylamid. Beta-Peptidyl-AP (BapA) spaltet N-terminale β-Homoaminosäure von Peptiden der Länge 2 bis 6.

Aminopeptidase aus Aeromonas proteolytica

Die selektive Hemmung einer , einer Hydrolase, durch Derivate wird berichtet. Ausgehend von unseren Erkenntnissen über 8-HQ-basierte Zn2+-Fluorophore wurde die Hypothese aufgestellt, dass 8-HQ-Derivate das Potenzial haben, als spezifische Inhibitoren von Zn2+-Enzymen, insbesondere von zweikernigen Zn2+-Hydrolasen, zu wirken. Inhibitorische Tests von 8-HQ-Derivaten gegen AAP ergaben, dass 8-HQ und 5-substituierte 8-HQ′s kompetitive Inhibitoren für AAP mit Hemmkonstanten (Ki) von 0,16-29 μM bei pH 8,0 sind. (1,3 Å Auflösung) sowie Fluoreszenz-Titrationen dieser Arzneimittel mit AAP bestätigten, dass die im aktiven Zentrum von AAP und dem (PDB-Code: 3vh9). von freiem AAP (grün gefärbt) mit Zn2+-gebundenem Wassermolekül (H2O oder OH-; rote Kugel) (1rtq), das zwei Zn2+ überbrückt, und AAP-8-HQ-Komplex (dunkelmagenta, 3vh9). Zwei Zn2+ sind als magentafarbene Kugeln dargestellt.

S. griseus Aminopeptidase

S. griseus Aminopeptidase (SGAP) spaltet die N-terminale Aminosäure von einem Peptid oder Protein ab und ist spezifisch für größere hydrophobe Säuren, insbesondere Leucin. Wenn der nächste Rest Prolin ist, findet keine Spaltung statt.

Das Enzym enthält zwei Zn2+-Ionen mit His85 und Asp160 als Liganden für ein Ion und Glu132 und His247 als Liganden für das zweite Ion. Asp97 ist ein gemeinsamer Ligand für beide Ionen. Ein scheinbares Phosphatanion ist an beide Zinkatome gebunden und ersetzt das Wassermolekül/Hydroxidion, das normalerweise in dieser Enzymklasse zu finden ist. Siehe Einzelheiten zu SGAP in Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).

3D-Strukturen von Aminopeptidase

Aminopeptidase 3D-Strukturen