Aminosäureprofile, Gesamtstickstoffgehalt und berechnetes Proteineffizienzverhältnis von Manihot esculenta Wurzel- und Dioscorea rotundata Knollenschalen

Abstract

Knollenwurzeln von Maniok und Yamswurzeln sind wichtige Kohlenhydratquellen für den Menschen, alternative Energiequellen in der Viehfütterung und Stärkequellen für die Kleinindustrie. Es wurden Untersuchungen der Aminosäureprofile, des Gesamtstickstoffgehalts und des Verhältnisses der berechneten Proteineffizienz (C-PER) der Schalen der Knollenwurzeln von Manihot esculenta Crantz und Dioscorea rotundata Poir. durchgeführt. Die Analyse der Aminosäuren erfolgte mit Hilfe von Ionenaustauschchromatographieverfahren. Der Gesamtstickstoffgehalt wurde nach der Mikro-Kjeldahl-Methode gemessen. Der C-PER wurde mit Hilfe einer Regressionsgleichung berechnet. Die Konzentrationen der Aminosäuren, die in den Maniokschalen nachgewiesen wurden, lagen zwischen 0,54 und 6,54 g/100 g Protein, während die Konzentrationen der Yamswurzelschalen zwischen 0,37 und 6,25 g/100 g Protein lagen. Die Gesamtaminosäurekonzentration der Maniokschalen war nicht signifikant () höher als die der Yamswurzelschalen. Die Auswertung der essentiellen Aminosäuren zeigte, dass Phe + Tyr und Met + Cys die häufigsten bzw. limitierenden Aminosäuren in Maniok- und Yamswurzelschalen waren. Der prozentuale Stickstoffgehalt und der C-PER der Maniokschalen waren signifikant () höher als die der Yamswurzelschalen. Maniok- und Yamswurzelschalen waren keine Quellen für hochwertige Proteine. Daher sollte die Verwendung von Maniok- oder Yamswurzelschalen als Viehfutter mit anderen Quellen, die reich an hochwertigen Proteinen sind, ergänzt werden.

1. Einleitung

L-α-Aminosäuren sind die primären Quellen von Stickstoffatomen für biologische Systeme. Sie sind Vorstufen für die Biosynthese von stickstoffhaltigen Verbindungen wie Häm, Purinen, Harnstoff, Pyrimidinen, Hormonen, Neurotransmittern, biologisch aktiven Peptiden und Proteinen. Von den über 300 natürlich vorkommenden Aminosäuren werden genau 20 Aminosäuren in biologischen Systemen zur Bildung einer Vielzahl von Proteinmolekülen verwendet. Ernährungswissenschaftler haben gezeigt, dass Menschen und andere Säugetiere nicht in der Lage sind, etwa 10 der 20 L-α-Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen, in ausreichenden Mengen zu synthetisieren, um das Wachstum von Säuglingen zu unterstützen oder das Wohlbefinden im Erwachsenenalter zu erhalten. Folglich muss die Ernährung von Mensch und Tier ausreichende Mengen dieser essenziellen Aminosäuren enthalten, während die übrigen, nicht essenziellen Aminosäuren leicht aus Stoffwechselwegen mit amphibolischen Zwischenprodukten biosynthetisiert werden können. Aminosäuren wie Leu, Ile, Trp, Lys, Phe und Tyr werden als ketogen bezeichnet, weil sie Vorstufen für die Synthese von Ketonkörpern sind, nämlich Aceton, Acetoacetat und β-Hydroxybutyrat, während Arg, Gln, His, Pro, Ile, Met, Thr, Val, Phe, Tyr, Asp, Asn, Ala, Cys, Gly, Ser und Trp als glucogen bezeichnet werden, weil sie zu Glucose und Glycogen verstoffwechselt werden können. Ile, Trp, Tyr und Phe sind jedoch sowohl ketogen als auch glucogen, während Lys und Leu ausschließlich ketogen sind.

Die Menge und Qualität von Proteinen in der Nahrung hängt von der Quelle des Nahrungsmaterials ab. Nahrungsproteine können unterschiedliche physiochemische Eigenschaften in Bezug auf ihre Verdaulichkeit und Bioverfügbarkeit sowie den entsprechenden biologischen Wert aufweisen. Aus ernährungsphysiologischer Sicht definiert der Proteineffizienzquotient (PER) den Quotienten zwischen der aufgenommenen Proteinmenge und dem entsprechenden Körpergewicht des Tieres. Abgeleitet davon ist der berechnete Proteineffizienzquotient (C-PER), wie bereits berichtet, ein nützlicher Parameter für die Bewertung der Proteinqualität. Tierische Proteine gelten in den meisten Fällen als besser als pflanzliche, da sie eine positive Stickstoffbilanz des Körpers aufrechterhalten können, indem sie alle essenziellen Aminosäuren liefern, auch wenn sie die einzige Stickstoffquelle in der Ernährung sind. Außerdem werden pflanzliche Proteine im Vergleich zu tierischen Proteinen im Allgemeinen nicht so gut verdaut und aufgenommen. Dennoch haben Studien gezeigt, dass Proteine aus pflanzlichen Produkten wie Maiskeimen, Sojabohnen, Weizenkeimen und Hefe ungefähr den gleichen Anteil an Aminosäuren liefern wie tierische Proteine.

Insgesamt sind die Knollenwurzeln von Manihot esculenta Crantz (Cassava) und Dioscorea rotundata Poir. (Yamswurzel) sind wichtige Kohlenhydratquellen für die menschliche Ernährung, alternative Energiequellen in der Viehfütterung und Stärkequellen für die Kleinindustrie. In einem Bericht von Okigbo wird festgestellt, dass die Schalen der Maniokwurzel etwas mehr Eiweiß enthalten als der stärkehaltige Parenchymteil der ganzen Wurzel. Zu den Produkten auf Maniokbasis, die unter ihren lokalen Namen bekannt sind, gehören Abacha, Fufu, Farinha, Lio-Lio, Tapioka und Garri. Der tropische Gürtel Afrikas produziert mehr Maniokwurzeln als der Rest der Welt zusammen, mit einem Produktionsniveau von über 230 Millionen Tonnen im Jahr 2010.

Ein Querschnitt durch die Maniokwurzel zeigt drei verschiedene Schichten. Die äußerste Schicht oder peridermale Region der Maniokwurzel wiegt etwa 0,5-2,0 % des gesamten Nassgewichts der Wurzel. Das Rindenparenchym ist zwischen 1 und 2 mm dick und enthält die meisten der in der Maniokwurzel vorhandenen cyanogenen Glykoside. Zu Beginn der Verarbeitung der Maniokwurzel zu verschiedenen Produkten wird die äußere Hülle mit einem Messer von Hand entfernt.

Die Yamsknolle ist in der Regel zylindrisch und wiegt 3-5 kg. Form und Größe können jedoch aufgrund von genetischen und umweltbedingten Faktoren variieren. Obwohl es über 200 Yamswurzelarten gibt, sind nur 10 Arten Grundnahrungsmittel in den Tropen . Im Jahr 2005 wurden auf fünf Millionen Hektar in etwa 47 Ländern weltweit 48,7 Millionen Tonnen Yamswurzeln angebaut, davon 97 % in Afrika südlich der Sahara. Yamswurzeln werden häufig gekocht, gebraten und geröstet gegessen oder zu einer weißen oder dunkelbraunen Paste zerstoßen, die im Süden Nigerias Amala genannt wird und im Yoruba-Land eine beliebte lokale Delikatesse aus Yamspulver ist. Wie bei anderen Knollen- und Wurzelgewächsen beginnt die Verarbeitung der Yamsknollen mit dem Entfernen der äußeren Hülle mit einem Messer. Die Nährstoffzusammensetzung und der Energiewert der Yamssorten sind an anderer Stelle beschrieben worden. Der beschriebene Querschnitt einer reifen Yamsknolle zeigt einen äußeren Teil oder korkiges Periderm und eine innere Rinde unter dem Periderm, die geringe Mengen an gespeicherter Stärke enthält. Die meristematische Schicht besteht aus dünnwandigen Zellen, aus denen die Sprossen hervorgehen. Das Grundgewebe beherbergt die Gefäßbündel und eine große Anzahl stärkehaltiger Zellen. Die Yamswurzelschalen bestehen hauptsächlich aus dem korkigen Periderm, der Rinde und der meristematischen Schicht.

Eine von mehreren Maßnahmen zur Bewältigung der großen Herausforderungen der Ernährungssicherheit in Nigeria beinhaltet die maximale Nutzung von Nahrungspflanzen, wobei die bei der Verarbeitung anfallenden Nebenprodukte und Abfälle in nützliche und konsumierbare Produkte umgewandelt werden. In der Tierhaltung sind Maniok- und Yamswurzelschalen billige Futtermittel für das Vieh. Wiederkäuer verdauen den Fasergehalt der Schalen mit Hilfe von Mikroorganismen, die auf Gegenseitigkeit beruhen, zu Methan, CO2, Essig-, Propion- und Buttersäure, die vom Tier (Wirt) als Hauptenergiequelle aufgenommen werden. Die Auswirkungen der Maniokschalen auf die Umweltverschmutzung in der agrobasierten Kleinindustrie unterstreichen jedoch die Notwendigkeit, diese Abfälle in nützliche Produkte umzuwandeln, um den Nahrungsmittel- und Wirtschaftswert der Maniokwurzeln und damit auch der Yamsknollen zu erhöhen. Dementsprechend wurden Untersuchungen des Aminosäureprofils, des Gesamtstickstoffgehalts und des C-PER der Wurzelschalen von M. esculenta und D. rotundata durchgeführt, um ihr kollektives Potenzial zu ermitteln, als leicht verfügbare Quellen von Aminosäuren und hochwertigen Proteinen für die Aufrechterhaltung einer positiven Stickstoffbilanz des Körpers zu dienen.

2. Materialien und Methoden

2.1. Sammlung von Maniok- und Yamsproben

Reife und gesunde Wurzeln der „bitteren“ Manioksorte (M. esculenta) und der „weißen“ Yamssorte (D. rotundata Poir.) wurden während der Regenzeit, am 16. August 2015, auf der Ofkaja Farm in Uruagu-Nnewi, Anambra State (6°20′N; 7°00′E), Nigeria, geerntet, die im Regenwaldgürtel liegt. Die Maniokwurzeln und Yamsknollen wurden innerhalb von 24 Stunden ins Labor transportiert, identifiziert und von Dr. F. N. Mbagwu im Herbarium des Department of Plant Science and Biotechnology, Imo State University, Owerri, Nigeria, authentifiziert. Die Proben haben die Belegnummern IMSUH 076 und IMSUH 116 für die Yamsknollen bzw. Maniokwurzeln.

2.2. Schälen und Trocknen

Die Maniokwurzeln und Yamsknollen wurden 5 Minuten lang unter ständigem Strom von Leitungswasser gewaschen, um Schmutzstoffe zu entfernen, und danach mit Löschpapier trocken getupft. Die äußere Hülle der Maniokwurzeln und Yamsknollen wurde manuell mit einem rostfreien Küchenmesser entfernt. Die Maniok- und Yamswurzelschalen wurden getrennt auf Edelstahlschalen gesammelt und 24 Stunden lang bei 150 °C im Ofen (Gallenkamp Oven 300 plus series, England) getrocknet. Die Proben wurden bei dieser Temperatur erhitzt, weil die Denaturierung von Proteinen durch Hitze in erster Linie die Wasserstoffbrückenbindungen beeinflusst, ohne die kovalenten Bindungen im Polypeptid zu brechen. Die getrockneten Schalen wurden auf Raumtemperatur (°C) abgekühlt, zu Pulver gemahlen und in sterilen Gläsern mit Schraubverschluss bis zur Verwendung für weitere Analysen aufbewahrt.

2.3. Analyse der Aminosäurezusammensetzung

Die Analyse der Aminosäuren wurde mit Hilfe der Ionenaustauschchromatographie (IEC) durchgeführt, wie von Spackman et al, Ibegbulem et al und Ibegbulem und Belonwu beschrieben. Die Proben wurden entfettet und sauer aufgeschlossen, bevor der Aufschluss in den Aminosäureanalysator gegeben wurde. Die getrockneten Maniok- und Yamswurzelschalen wurden nach Standardmethoden entfettet. Eine Menge (6 g) der pulverisierten Maniokschalen wurde gewogen und in ein Extraktionsgefäß gegeben. Die Extraktion der fettlöslichen Bestandteile der Schalen erfolgte mit einem Chloroform-Methanol-Gemisch (2 : 1; v/v) in einem Soxhlet-Extraktionsgerät. Anschließend wurden 4 g der entfetteten, pulverisierten Schalen in eine Glasampulle überführt. Ein Volumen (8 mL) von 6 N HCl wurde der Probe zugesetzt und der Sauerstoff aus der Umgebung der Probe-Säure-Mischung durch Einleiten von gasförmigem Stickstoff in die Glasampulle verdrängt. Die Ampulle wurde über einer Bunsenbrennerflamme verschlossen, in einen auf 105 ± 5 °C voreingestellten Ofen (Gallenkamp Oven 300 plus series, England) überführt und 22 h stehen gelassen. Danach ließ man die Ampulle auf Raumtemperatur abkühlen, gab den Inhalt durch Abbrechen der Spitze frei und filtrierte mit Whatman-Filterpapier Nr. 52. Das Filtrat wurde in einem Heißluftofen (Gallenkamp Oven 300 plus series, England) bis zur Trockene eingedampft. Schließlich wurde der Rückstand in 5 mL Acetatpuffer (pH = 2,0) gelöst und in einem Plastikröhrchen bei einer Gefriertemperatur von -4°C bis zur Verwendung für die Analysen gelagert. Ein Volumen von 10 μl des Aufschlusses wurde in die Kartusche des Technicon Sequential Multisample (TSM) Aminosäureanalysators (Technicon Instruments Corporation, New York) gegeben. Die automatische Analyse dauerte 76 Minuten. Das gesamte Verfahren wurde für die pulverisierten Yamswurzelschalen wiederholt. Die Konzentration jeder freien Aminosäure war proportional zur Peakfläche, die von einem am TSM-Analysegerät angebrachten Integrator markiert wurde.

2.4. Auflösung der Asp-, Asn-, Glu- und Gln-Gehalte der Probe

Die Gehalte an Asp und Asn sowie Glu und Gln wurden wie von Ibegbulem und Ibegbulem et al. beschrieben unter Verwendung des Verhältnisses von 5,3/4,3 für Asp zu Asn und 6,3/4,2 für Glu zu Gln aufgelöst. Aminosäuren wie Asp, Asn, Glu und Gln kommen in 1150 Proteinen mit bekannten Aminosäuresequenzen durchschnittlich zu 5,3, 4,3, 6,3 bzw. 4,2 Prozent vor (Nelson und Cox, 2008). Der geschätzte Gesamtgehalt an Glu (Glx) und Asp (Asx) in den Maniok- und Yamswurzelschalen betrug 6,54 bzw. 6,00 und 6,25 bzw. 5,81.

2.5. Berechnung der Aminosäuregruppierungen

Die Berechnung der gesamten Aminosäure (TAA), der gesamten essentiellen Aminosäure (TEAA), der gesamten nicht-essentiellen Aminosäure (TNEAA), der gesamten sauren Aminosäure (TAAA) und der gesamten basischen Aminosäure (TBAA) einer Probe wurde wie von Ibegbulem et al. beschrieben berechnet. Die gesamte glucogene Aminosäure (TGAA) wurde durch Aufsummieren der Konzentrationen von Arg, Gln, His, Pro, Met, Thr, Val, Asp, Asn, Ala, Cys, Gly und Ser berechnet, während die gesamten ketogenen Aminosäuren (TKAA) durch Aufsummieren des Lys- und Leu-Gehalts der Proben berechnet wurden. Trp wurde bei den Berechnungen nicht berücksichtigt, da es bei solchen chemischen Analysen normalerweise zerstört wird.

2.6. Prozentuales Aminosäure/TAA-Verhältnis

Dies wurde berechnet als das Verhältnis der Konzentration der Aminosäure zu TAA multipliziert mit 100.

2.7. Chemische Werte der essentiellen Aminosäuren

Der Wert einer essentiellen Aminosäure (EAA) wurde berechnet als das Verhältnis der Konzentration dieser EAA (mg/g Protein) zu ihrer gewünschten Konzentration (mg/g Protein) in einem Referenz-Nahrungsprotein. Die FAO/WHO/UNU-Aminosäurenwerte wurden als Standardreferenzwerte verwendet.

2.8. Gesamtstickstoffgehalt

Der Gesamtstickstoffgehalt der Maniok- und Yamswurzelschalen wurde mit der Mikro-Kjeldahl-Methode wie zuvor beschrieben gemessen.

2.9. Berechnung des Protein-Effizienz-Verhältnisses

Der C-PER wurde anhand der von Alsmeyer et al. beschriebenen Regressionsgleichung berechnet:

2.10. Statistische Analyse

Die Ergebnisse wurden als Mittelwert ± SD ausgedrückt und mit Hilfe einer einseitigen ANOVA statistisch ausgewertet, wobei das Signifikanzniveau auf . gesetzt wurde. Die Daten wurden auch unter Verwendung des prozentualen Variationskoeffizienten (%CV) analysiert.

3. Ergebnisse

Die Konzentrationen der verschiedenen Aminosäuren, die in den Maniokschalen nachgewiesen wurden, reichten von 0,54 bis 6,54 g/100 g Protein, während die Konzentrationen der Yamswurzelschalen zwischen 0,37 und 6,25 g/100 g Protein lagen (Tabelle 1). Außerdem zeigten die Ergebnisse in Tabelle 1, dass Maniok- und Yamswurzelschalen vergleichsweise hohe Konzentrationen von Leu bzw. Glu enthielten, während die Konzentrationen von Met und Cys relativ niedrig waren. Bei den Aminosäurekonzentrationen von Gly und Ala gab es keine Unterschiede zwischen Maniok- und Yamswurzelschalen. Im Gegensatz dazu war die Variabilität der Ile-Konzentrationen zwischen Maniok- und Yamswurzelschalen relativ hoch, wie der %CV = 29,75 zeigt. Darüber hinaus waren die %CV der His-, Met-, Ser-, Leu-, Pro-, Cys- und Phe-Konzentrationen zwischen den Maniok- und Yamschalen mäßig hoch.

Aminosäure Kassaveschalen Jamschalen Mittelwert SD %CV
Lysc 2.42 2.36 2.30 0.03 1.26
Hisc 1.08 0.95 1.02 0.07 6.40
Argc 3.23 3.15 3.19 0.04 1.25
Thrc 2.27 2.16 2.22 0.06 2.70
Metc 0.54 0.37 0.46 0.09 19.57
Ilec 3.13 1.70 2.42 0.72 29.75
Phec 2.82 2.29 2.56 0.27 10.55
Leuc 4.17 3.58 3.88 0.30 7.75
Valc 3.10 3.16 3.13 0.33 0.95
Aspb 3.31 3.21 3.26 0.05 1.53
Asnb 2.69 2.60 2.65 0.05 1.89
Serb 1.59 1.41 1.50 0.09 6.00
Glub 3.92 3.75 3.84 0.09 2.34
Glnb 2.62 2.50 2.56 0.06 2.34
Prob 1.62 1.39 1.51 0.12 7.95
Glyb 2.40 2.41 2.41 0.00 0.00
Alab 3.31 3.31 3.31 0.00 0.00
Cysb 0.55 0.41 0.48 0.07 14.50
Tyrb 1.99 1.90 1.95 0.05 2.56
Werte sind Mittelwerte von dreifachen Bestimmungen; c = essentielle Aminosäuren; b = nicht-essentielle Aminosäuren; SD = Standardabweichung; CV = Variationskoeffizient.
Tabelle 1
Aminosäureprofil (g/100 g Protein) von Maniok- und Yamswurzelschalen.

Die Konzentration der Gesamtaminosäuren (TAA) der Maniokschalen war nicht signifikant () höher als die der Yamswurzelschalen (Tabelle 2). Ebenso war die Konzentration der gesamten nicht-essentiellen Aminosäuren (TNEAA) der Maniokschalen nicht höher als die der Yamswurzelschalen.

Gruppen Kassaveschalen Sam Schalen Mittelwert SD %CV
TAA (g/100 g Protein) 46.76 42.61 44.69 2.08 4.65
TNEAA (g/100 g Protein) 24.00 22.89 23.45 0.56 2.39
TEAA (g/100 g Protein) 22,76 19,72 21,24 1,52 7.16
TAAA (g/100 g Protein) 7.23 6.96 7.10 0.14 1.97
TBAA (g/100 g Protein) 6.73 6.46 6.60 0.14 2.12
TGAA (g/100 g Eiweiß) 28.31 27.03 27.67 0.64 2.31
TKAA (g/100 g Protein) 6.59 5.94 6.27 0.33 5.26
TEAA/TAA-Verhältnis 0.49 0.46 0.48 0.12 25.00
TNEAA/TAA Verhältnis 0.51 0.54 0.53 0.12 22.64
TNEAA/TEAA Verhältnis 1.05 1.86 1.46 0.40 27.40
TAAA/TBAA-Verhältnis 1.07 1.08 1.08 0.01 0.93
TGAA/TKAA-Verhältnis 4.30 4.55 4.43 0,03 0,68
%Pro/TAA-Verhältnis 3,46 3,26 3,36 0.10 2.98
%Gly/TAA Verhältnis 5.13 5.66 5.40 0.27 5.00
Tabelle 2
Durchschnittliche Aminosäuregruppierungen von Maniok- und Yamswurzelschalen und einige Verhältnisse.

Tabelle 2 zeigte, dass die Yamswurzelschalen relativ niedrigere Konzentrationen an essentiellen Gesamtaminosäuren (TEAA) aufwiesen als die Maniokschalen. Die Verhältnisse von TEAA oder TNEAA zu TAA, TNEAA zu TEAA und %Gly/TAA zwischen Maniok- und Yamswurzelschalen waren signifikant unterschiedlich (). Die Verhältnisse von TAAA zu TBAA, TGAA zu TKAA und %Pro/TAA zwischen Maniok- und Yamswurzelschalen waren jedoch nicht signifikant unterschiedlich ().

Die Werte der TEAA-, TKAA- und TEAA/TAA-Verhältnisse der Maniokschalen waren signifikant () höher als die der Yamschalen, während die TNEAA/TAA- und TNEAA/TEAA-Verhältnisse der Yamschalen signifikant () höher waren als die der Maniokschalen (Tabelle 2). Die durchschnittlichen Aminosäurekonzentrationen in den Maniok- und Yamswurzelschalen waren je nach Gruppe in folgender Reihenfolge: TGAA > TNEAA > TEAA > TAAA > TBAA > TKAA.

Die Werte der essentiellen Aminosäuren Met + Cys, Ile, Leu und Phe + Tyr der Maniokschalen waren signifikant () höher als die der Yamswurzelschalen (Tabelle 3). Der TEAA-Wert der Maniokschalen war signifikant () höher als der der Yamswurzelschalen.

Aminosäure Standardwert Aminosäure-Werte (mg/g Protein)
Cassaveschalen Bambusschalen Mittelwert SD %CV
Lys 55 0.44 0.43 0.44 0.01 2.27
Thr 40 0.57 0.54 0.56 0.02 3.57
Met + Cys 35 0.31 0.22 0.27 0.05 18.52
Ile 40 0.78 0.43 0.61 0.18 29.51
Leu 70 0.60 0.51 0.56 0.05 8.93
Val 50 0.62 0.63 0.63 0.01 1.59
Phe + Tyr 60 0.80 0.70 0.75 0.05 6.66
Insgesamt 360 4.12 3.46 3.79 0.33 8.71
SD = Standardabweichung; CV = Variationskoeffizient; Standardwert der essentiellen Aminosäurenwerte nach FAO/WHO/UNU .
Tabelle 3
Essentielle Aminosäurewerte von Maniok- und Yamswurzelschalen im Vergleich zum vorläufigen Aminosäurebewertungsschema.

Tabelle 4 zeigte, dass der prozentuale Stickstoffgehalt (%N) und der C-PER-Wert der Maniokschalen signifikant höher waren als die der Yamswurzelschalen.

Parameter Kassaveschalen Jam Schalen Mittelwert SD %CV
%N 2.25 0.08 6.40
C-PER 1.14 0.88 1.01 0.13 12.87
%N = prozentualer Stickstoffanteil; C-PER = berechnetes Protein-Effizienzverhältnis; SD = Standardabweichung; CV = Variationskoeffizient. Daten in derselben Zeile mit unterschiedlichen hochgestellten Buchstaben sind signifikant unterschiedlich ().
Tabelle 4
Prozentuale Stickstoffgehalte und berechnete Proteineffizienz-Verhältnisse von Maniok- und Yamswurzelschalen.

4. Diskussion

Vorangegangene Berichte hatten gezeigt, dass die Knollenwurzeln von Maniok und Yam relativ geringe Mengen an Proteinen enthalten, die im Bereich von 1-4% lagen. Der Proteingehalt der Knollenwurzeln kann jedoch je nach klimatischen, edaphischen und Wachstumsbedingungen sowie dem Reifegrad bei der Ernte von Art zu Art und Sorte erheblich variieren. Die Ergebnisse der Aminosäureprofile der vorliegenden Studie (Tabelle 1) zeigen, dass Leu und Glu vergleichsweise die häufigsten Aminosäuren in Maniok- bzw. Yamswurzelschalen sind. Die relativ hohen Konzentrationen von Glu in Yamswurzelschalen stimmen mit früheren Berichten über die Verteilung dieser Aminosäure in zwei Sorten von D. rotundata-Knollen, die gelagert werden, und in reifen M. esculenta-Wurzeln überein. In früheren Berichten war festgestellt worden, dass der Gesamtstickstoffgehalt von Maniokwurzeln etwa 50 % des Rohproteingehalts ausmachte, während die anderen 50 % aus freien Aminosäuren, vor allem Glu und Asp, sowie aus Nichtproteinbestandteilen wie Nitrit, Nitrat und cyanogenen Verbindungen bestanden. Die Aminosäuregehalte von Maniok- und Yamswurzelschalen unterschieden sich derart, dass die Konzentrationen von Cys, Met, Phe und Ile zweistellig variierten, während die von Ser, His, Leu und Pro einstellig variierten, wie die entsprechenden %CVs zeigen (Tabelle 1). Dennoch war die Proteinqualität von Maniokschalen besser als die von Yamswurzelschalen (Tabelle 4), was auf die höheren Pro- und Leu-Gehalte (Tabelle 1) zurückzuführen ist, wie in (1) ausgedrückt und durch C-PER definiert.

Die Verhältnisse von TAAA zu TBAA und TGAA zu TKAA zwischen Maniok- und Yamswurzelschalen (Tabelle 2) deuten darauf hin, dass ihre Proteine negativer geladen sind und dass mehr als das Vierfache der ketogenen Aminosäuren zur Synthese von Glukose und Glykogen verwendet werden kann. Die Verhältnisse %Pro/TAA und %Gly/TAA deuteten darauf hin, dass Maniok- und Yamswurzelschalen globuläre Proteine enthielten. Faserige Proteine wie Kollagen enthalten 33 % Gly und 13 % Pro, während globuläre Proteine wie Hämoglobin 4 % Gly und 5 % Pro enthalten.

Die aromatischen Aminosäuren waren die am häufigsten vorkommenden essentiellen Aminosäuren in den Schalen (Tabelle 3), deckten aber mit 20 bzw. 30 % bei Maniok- und Yamswurzelschalen nicht den Nährstoffbedarf. Umgekehrt zeigten die vorliegenden Ergebnisse, dass Met + Cys in den Schalen der Knollenwurzeln von Maniok bzw. Yamswurzeln den geringsten Anteil an essenziellen Aminosäuren aufwiesen, was durch ihren relativ niedrigen Gehalt verdeutlicht wird (Tabelle 1). Dieses Ergebnis stimmte mit früheren Berichten überein. Die schwefelhaltigen Aminosäuren Met und Cys deckten in Maniok- bzw. Yamswurzelschalen den Nährstoffbedarf zu 69 bzw. 78 % nicht ab. Aus früheren Berichten geht hervor, dass Leu in wärmebehandelten frischen Palmweinen aus Raphia hookeri und Elaeis guineensis den niedrigsten Gehalt an essenziellen Aminosäuren aufwies, während Thr in verarbeiteten Kakaonibs und Kakaokuchenproben den niedrigsten Gehalt an essenziellen Aminosäuren aufwies. Die Unwägbarkeiten des intermediären Stoffwechsels, insbesondere in Knollenwurzeln während der Lagerung oder Keimung, können jedoch zu einer großen Variabilität in den Konzentrationen und der Verteilung der Aminosäuren führen. Da die Schalen alle essentiellen Aminosäuren enthielten, kann ihr Aminosäurengehalt zur Synthese von Proteinen mit auffallend unterschiedlichen Eigenschaften und Aktivitäten verwendet werden, im Gegensatz zu Palmkernöl, das keine essentiellen Aminosäuren wie Ile, Thr und Val enthielt. Die Korrekturen für die schwefelhaltigen Aminosäuren in den Schalen wurden auf das 1/0,31- bzw. 3,23-fache und das 1/0,22- bzw. 4,55-fache des Proteingehalts von Maniok- und Yamswurzelschalen berechnet. Der Proteingehalt der Maniok- bzw. Yamswurzelschalen betrug 20,81 bzw. 7,31 %, wenn man ihren %N-Gehalt (Tabelle 4) mit dem Umrechnungsfaktor 6,25 multipliziert. Dies waren Anzeichen dafür, dass die Maniokschalen eine bessere Proteinqualität aufwiesen als die Yamschalen, zumal sie mehr essenzielle Aminosäuren enthielten. Frühere Berichte wiesen jedoch darauf hin, dass Yamswurzelarten wie D. dumetorum (bitterer Yam) und D. trifida vergleichsweise höhere Proteinkonzentrationen enthielten, was im Vergleich zu D. rotundata einen höheren Gehalt an TAA implizierte. Im Übrigen wurde festgestellt, dass Yamswurzelarten relativ hohe Proteinkonzentrationen enthalten, die entsprechend reich an Alkaloiden sind.

Der höhere Prozentsatz an Stickstoff in Maniokschalen als in Yamswurzeln (Tabelle 4) könnte mit dem Vorhandensein von vergleichsweise mehr nicht-proteinhaltigen Stickstoffelementen aus Nitrit, Nitrat, cyanogenen Glykosiden und Blausäure (HCN) in Maniokwurzeln zusammenhängen, da die Gesamtkonzentrationen an Aminosäuren in Maniok- und Yamswurzeln keinen signifikanten Unterschied aufweisen (Tabelle 2). Der C-PER von Maniokschalen war höher als der von Yamswurzelschalen, was darauf hindeutet, dass sie nährstoffreicher sind. Die C-PER-Indizes von Maniok- und Yamswurzelschalen waren jedoch niedriger als die von ganzen Körpern, Fleisch und Exoskelett von Sudanautes africanus africanus (westafrikanischer männlicher Süßwasserkrebs) und anderen tierischen Proteinen. Der Mindestschwellenwert des C-PER-Indexes für hochwertiges Protein wurde mit 1,50 angegeben. Zu den pflanzlichen Proteinen, die in dieser Hinsicht als qualitativ hochwertig eingestuft wurden, gehören die Proteine aus Erdnüssen: C-PER = 2,62 , Taubenerbse: C-PER = 1,82 , rohe und hitzebehandelte Früchte von Canarium schweinfurthii (afrikanischer Elemi): C-PER = 1,69-2,10 , und Hirse ogi: C-PER = 1,62 . Daher konnten die Ergebnisse der vorliegenden Studie nicht dazu führen, dass Proteine aus Maniok- und Yamswurzelschalen aufgrund ihrer C-PER-Indizes als qualitativ hochwertig eingestuft wurden. Dennoch waren Maniok- und Yamswurzelschalen eine bessere Proteinquelle als Palmkernöl. Die Verwendung von Maniok- oder Yamswurzelschalen als Viehfutter wird jedoch in der Regel mit anderen Quellen ergänzt, die reich an hochwertigen Proteinen sind, oder sie werden, wie zuvor beschrieben, biofortifiziert und mit Proteinen angereichert.

5. Schlussfolgerung

Die vorliegende Studie zeigte, dass Maniok- und Yamswurzelschalen einen relativ geringen Proteingehalt aufweisen. Das Aminosäureprofil der Schalen von Maniokwurzeln und Yamsknollen zeigte, dass Leu und Glu die am häufigsten vorkommenden Aminosäuren waren, während Met und Cys die limitierenden Aminosäuren waren. Maniokschalen enthielten einen höheren Gehalt an stickstoffhaltigen Elementen als Yamswurzelschalen. Die C-PER-Indizes stuften die Proteine aus Maniok- und Yamswurzelschalen nicht als qualitativ hochwertig ein. Dementsprechend sollte die Verwendung von Maniok- oder Yamschalen als Viehfutter mit anderen Quellen, die reich an Proteinen guter Qualität sind, ergänzt oder einer Biofortifikation und Proteinanreicherung unterzogen werden.

Konkurrierende Interessen

Die Autoren erklären, dass es keinen Interessenkonflikt bezüglich der Veröffentlichung dieses Artikels gibt.

Danksagungen

Die Autoren sind dankbar für die technische Unterstützung durch Herrn O. A. K. Emenyonu, Chief Academic Technologist, Department of Biochemistry, Imo State University, Owerri.