Amylin: Geschichte und Überblick

Das Vorhandensein von Amyloidablagerungen in der Bauchspeicheldrüse wurde erstmals zu Beginn des 20. Doch erst 1987 wurde die Struktur des Amylin-Moleküls identifiziert. Amylin ist ein Peptidhormon mit 37 Aminosäuren, das von den Betazellen der Bauchspeicheldrüse als Reaktion auf einen Nährstoffreiz gemeinsam mit Insulin ausgeschieden wird. Es ist bei Patienten mit Typ-1-Diabetes mangelhaft und bei Patienten im Frühstadium des Typ-2-Diabetes, der durch Hyperinsulinämie gekennzeichnet ist, erhöht. Erhöhte Plasma-Amylinwerte wurden auch bei Patienten mit gestörter Glukosetoleranz, bei fettleibigen Personen und bei schwangeren Frauen mit normaler Glukosetoleranz und Gestationsdiabetes mellitus beschrieben. Es hat jedoch den Anschein, dass bei Patienten in den späteren Stadien des Typ-2-Diabetes ein Mangel an Amylinsekretion vor dem Mangel an Insulin auftritt. Frühe experimentelle Studien legten nahe, dass Amylin die basale Insulinsekretion hemmt und eine Insulinresistenz in der Skelettmuskulatur hervorruft, was zu der Hypothese führte, dass Amylin eine Rolle in der Ätiologie des Typ-2-Diabetes spielt. Eine Reihe neuerer experimenteller Studien hat jedoch gezeigt, dass Amylin ein drittes aktives Inselhormon der Bauchspeicheldrüse ist, das zusammen mit Insulin und Glukagon zur Aufrechterhaltung der Glukosehomöostase beiträgt. Amylin scheint den Glukosezufluss in den Blutkreislauf zu regulieren, indem es die Geschwindigkeit der Magenentleerung und damit die Geschwindigkeit, mit der die aus einer Mahlzeit stammende Glukose in den Kreislauf gelangt, beeinflusst und außerdem die Glukosefreisetzung und die hepatische Glukoseproduktion in der postprandialen Phase hemmt.