Aminopeptidasa

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  • 1 Función
  • 2 Aminopeptidasa de Aeromonas proteolytica
  • 3 S. griseus aminopeptidasa
  • 4 Estructuras 3D de la aminopeptidasa

Función

Las aminopeptidasas (AP) (EC 3) son enzimas dependientes de metales -principalmente Zn- que participan en la digestión de las proteínas. Las AP de citosol (Cyt-AP), las AP de desbloqueo (DAP) y las AP N (APN) eliminan los aminoácidos N-terminales. Los AP se clasifican por el aminoácido que hidrolizan. Otros tipos de AP son:

  • AP activado en frío (Col-AP)
  • AP estable al calor de Thermus thermophilus (AmpT)
  • AP de Staphylococcus aureus (AmpS)
  • SGAP de Stereomyces griseus. Ver detalles en Aminopeptidasa de Streptomyces griseus (SGAP).
  • La alanina aminopeptidasa se denomina aminopeptidasa N. Ver detalles en Aminopeptidasa N.

Las aminopeptidasas catalizan la liberación de un aminoácido N-terminal de un péptido, amida o arilamida. La beta-peptidil AP (BapA) escinde el β-homoaminoácido N-terminal de péptidos de longitud 2 a 6.

Aminopeptidasa de Aeromonas proteolytica

Se informa de la inhibición selectiva de una , hidrolasa, por derivados. Basándonos en nuestros descubrimientos sobre los fluoróforos de Zn2+ basados en 8-HQ, se planteó la hipótesis de que los derivados de 8-HQ tienen el potencial de funcionar como inhibidores específicos de las enzimas de Zn2+, especialmente de las hidrolasas de Zn2+ dinucleares. Los ensayos inhibitorios de los derivados de 8-HQ contra la AAP revelaron que los 8-HQ y los 8-HQ′s sustituidos son inhibidores competitivos para la AAP con constantes de inhibición (Ki) de 0,16-29 μM a pH 8,0. (resolución de 1,3 Å) así como valoraciones de fluorescencia de estos fármacos con la AAP confirmaron que , en la que el en el sitio activo de la AAP y el (código PDB: 3vh9). de la AAP libre (coloreada en verde) que contiene la molécula de agua unida al Zn2+ (H2O u OH-; esfera roja) (1rtq) puenteando dos Zn2+ y el complejo AAP-8-HQ (darkmagenta, 3vh9). Dos Zn2+ se representan como esferas magenta.

La aminopeptidasa de S. griseus

La aminopeptidasa de S. griseus (SGAP) escinde el aminoácido N-terminal de un péptido o proteína, y es específica para los ácidos hidrofóbicos más grandes, especialmente la leucina. No se produce la escisión si el siguiente residuo es prolina.

La de la enzima contiene dos iones Zn2+ con His85 y Asp160 como ligandos para un ion, y Glu132 e His247 como ligandos para el segundo ion. Asp97 es un ligando común a ambos iones. Lo que parece ser un anión fosfato está unido a ambos átomos de zinc, sustituyendo a la molécula de agua/ión hidróxido que normalmente se encuentra en esta clase de enzimas. Ver detalles de SGAP en Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).

Estructuras 3D de Aminopeptidasa

Estructuras 3D de Aminopeptidasa