Bacteriocina

Las bacteriocinas se clasifican de varias maneras, incluyendo la cepa productora, los mecanismos de resistencia comunes y el mecanismo de eliminación. Hay varias grandes categorías de bacteriocinas que sólo están relacionadas fenomenológicamente. Entre ellas se encuentran las bacteriocinas de las bacterias grampositivas, las colicinas, las microcinas y las bacteriocinas de las arqueas. Las bacteriocinas de E. coli se denominan colicinas (antes llamadas «colicinas», que significan «asesinos de colis»). Son las bacteriocinas más estudiadas. Son un grupo diverso de bacteriocinas y no incluyen todas las bacteriocinas producidas por E. coli. De hecho, una de las llamadas colicinas más antiguas que se conocen se llamaba colicina V y ahora se conoce como microcina V. Es mucho más pequeña y se produce y secreta de forma diferente a las colicinas clásicas.

Este sistema de denominación es problemático por varias razones. En primer lugar, nombrar las bacteriocinas por lo que supuestamente matan sería más preciso si su espectro de muerte fuera contiguo a las designaciones de género o especie. Las bacteriocinas poseen con frecuencia espectros que superan los límites de los taxones a los que dan nombre y casi nunca matan a la mayoría de los taxones a los que dan nombre. Además, la denominación original no suele derivar de la cepa sensible que la bacteriocina mata, sino del organismo que produce la bacteriocina. Esto hace que el uso de este sistema de denominación sea una base problemática para la teoría; de ahí los sistemas de clasificación alternativos.

Las bacteriocinas que contienen el aminoácido modificado lantonina como parte de su estructura se denominan lantibióticos. Sin embargo, los esfuerzos por reorganizar la nomenclatura de la familia de productos naturales de péptidos sintetizados ribosómicamente y modificados postraduccionalmente (RiPP) han llevado a diferenciar los lantipéptidos de las bacteriocinas basándose en los genes biosintéticos.

Métodos de clasificaciónEditar

Los métodos alternativos de clasificación incluyen: método de matanza (formación de poros, actividad nucleasa, inhibición de la producción de peptidoglicano, etc.), la genética (plásmidos grandes, plásmidos pequeños, cromosómicos), el peso molecular y la química (proteína grande, péptido, con/sin fracción de azúcar, que contiene aminoácidos atípicos como la lantonina), y el método de producción (ribosómico, modificaciones post-ribosómicas, no ribosómico).

De bacterias Gram negativasEditar

Las bacteriocinas Gram negativas se clasifican típicamente por su tamaño. Las microcinas tienen un tamaño inferior a 20 kDa, las bacteriocinas tipo colicina tienen un tamaño de 20 a 90 kDa y las tailocinas o también llamadas bacteriocinas de alto peso molecular que son bacteriocinas de subunidades múltiples que se asemejan a las colas de los bacteriófagos. Esta clasificación de tamaño también coincide con las similitudes genéticas, estructurales y funcionales.

MicrocinasEditar

Ver artículo principal sobre microcinas.

Bacteriocinas similares a la colicinaEditar

Las colicinas son bacteriocinas (CLBs) que se encuentran en la E. coli Gram-negativa. Bacteriocinas similares se dan en otras bacterias Gram negativas. Estas CLBs son distintas de las bacteriocinas Gram-positivas. Son proteínas modulares de entre 20 y 90 kDa de tamaño. Suelen constar de un dominio de unión a receptores, un dominio de translocación y un dominio citotóxico. Las combinaciones de estos dominios entre diferentes CLB se dan con frecuencia en la naturaleza y pueden crearse en el laboratorio. Debido a estas combinaciones, la subclasificación puede basarse en el mecanismo de importación (grupos A y B) o en el mecanismo citotóxico (nucleasas, formadoras de poros, tipo M, tipo L).

TailocinasEditar

Las más estudiadas son las tailocinas de Pseudomonas aeruginosa. Pueden subdividirse a su vez en piocinas de tipo R y de tipo F.Se han realizado algunas investigaciones para identificar las piocinas y mostrar cómo están implicadas en la competencia «célula a célula» de las bacterias Pseudomonas estrechamente relacionadas.

Los dos tipos de tailocinas se diferencian por su estructura; ambas están compuestas por una vaina y un tubo hueco que forman una larga estructura hexamérica helicoidal unida a una placa base. Hay múltiples fibras de cola que permiten a la partícula viral unirse a la célula objetivo. Sin embargo, las piocinas R son una estructura rígida y contráctil en forma de cola, mientras que las piocinas F son una estructura flexible y no contráctil en forma de cola.

Las piocinas en forma de cola están codificadas por secuencias profágicas en el genoma de la bacteria, y la producción se producirá cuando una bacteria pariente se encuentre en el entorno de la bacteria competitiva. Las partículas se sintetizan en el centro de las células y tras su maduración migrarán al polo celular a través de la estructura de la tubulina. Las tailocinas serán entonces expulsadas en el medio con la lisis celular. Pueden proyectarse hasta varias decenas de micrómetros gracias a una presión de turgencia muy elevada de la célula. Las tailocinas liberadas reconocerán entonces y se unirán a las bacterias kin para matarlas.

De bacterias Gram positivasEditar

Las bacteriocinas de las bacterias Gram positivas se clasifican típicamente en Clase I, Clase IIa/b/c, y Clase III.

Bacteriocinas de clase IEditar

Las bacteriocinas de clase I son pequeños inhibidores peptídicos e incluyen la nisina y otros lantibióticos.

Bacteriocinas de clase IIEditar

Las bacteriocinas de clase II son pequeñas (<10 kDa) proteínas termoestables. Esta clase se subdivide en cinco subclases. Las bacteriocinas de clase IIa (bacteriocinas tipo pediocina) son el subgrupo más grande y contienen una secuencia consenso N-terminal -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys en todo este grupo. El C-terminal es el responsable de la actividad específica de la especie, provocando la fuga de la célula al permeabilizar la pared celular objetivo.

Las bacteriocinas de clase IIa tienen un gran potencial para su uso en la conservación de alimentos, así como en aplicaciones médicas, debido a su fuerte actividad anti-Listeria y su amplio rango de actividad. Un ejemplo de bacteriocina de clase IIa es la pediocina PA-1. Las bacteriocinas de clase IIb (bacteriocinas de dos péptidos) requieren dos péptidos diferentes para su actividad. Un ejemplo de ello es la lactococina G, que permeabiliza las membranas celulares para los cationes monovalentes de sodio y potasio, pero no para los cationes divalentes. Casi todas estas bacteriocinas tienen un motivo GxxxG. Este motivo también se encuentra en las proteínas transmembrana, donde participan en las interacciones hélice-hélice. En consecuencia, los motivos GxxxG de las bacteriocinas pueden interactuar con los motivos de las membranas de las células bacterianas, matando a las células. La clase IIc abarca los péptidos cíclicos, en los que las regiones N-terminal y C-terminal están unidas covalentemente. La enterocina AS-48 es el prototipo de este grupo. La clase IId abarca las bacteriocinas de un solo péptido, que no están modificadas postraduccionalmente y no muestran la firma de la pediocina. El mejor ejemplo de este grupo es la aureocina A53, muy estable. Esta bacteriocina es estable en condiciones muy ácidas y a altas temperaturas, y no se ve afectada por las proteasas.

La subclase más recientemente propuesta es la Clase IIe, que abarca aquellas bacteriocinas compuestas por tres o cuatro péptidos no similares a la pediocina. El mejor ejemplo es la aureocina A70, una bacteriocina de cuatro péptidos, altamente activa frente a Listeria monocytogenes, con potenciales aplicaciones biotecnológicas.

Bacteriocinas de clase IIIEditar

Las bacteriocinas de clase III son grandes proteínas bacteriocinas termolábiles (>10 kDa). Esta clase se subdivide en dos subclases: la subclase IIIa (bacteriolisinas) y la subclase IIIb. La subclase IIIa comprende los péptidos que matan a las células bacterianas por degradación de la pared celular, provocando así la lisis celular. La bacteriolisina mejor estudiada es la lisostafina, un péptido de 27 kDa que hidroliza las paredes celulares de varias especies de Staphylococcus, principalmente S. aureus. La subclase IIIb, por el contrario, comprende aquellos péptidos que no provocan la lisis celular, matando a las células objetivo mediante la alteración del potencial de la membrana plasmática.

Bacteriocinas de clase IVEditar

Las bacteriocinas de clase IV se definen como bacteriocinas complejas que contienen elementos lipídicos o carbohidratos. La confirmación mediante datos experimentales se estableció con la caracterización de la sublancina y la glicocina F (GccF) por dos grupos independientes.

Bases de datosEditar

Se dispone de dos bases de datos de bacteriocinas: BAGEL y BACTIBASE.