Isotipos de anticuerpos
Los anticuerpos son moléculas de inmunoglobulina (Ig) formadas por 2 grandes cadenas pesadas (~55 kDa cada una) y 2 pequeñas cadenas ligeras (~25 kDa cada una). Las cadenas pesadas están unidas a las ligeras por enlaces sulfhidrilos para formar una estructura en forma de Y. El tallo de la Y contiene la región constante (Fc) y las dos puntas de la Y contienen la región variable (Fab). La Fab interactúa con el antígeno y, por tanto, es única para cada anticuerpo, mientras que la Fc es común a todos los anticuerpos e interactúa con el sistema inmunitario. La porción Fc de las cadenas pesadas define la clase de anticuerpos, de los cuales hay cinco en los mamíferos: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Las clases difieren en sus propiedades biológicas, también conocidas como funciones efectoras, y en su localización funcional para garantizar una respuesta inmunitaria adecuada para un antígeno determinado.
Istipos de Inmunoglobulinas
La IgG es el anticuerpo circulante más abundante, constituyendo el 80% del total de anticuerpos y el 75% del que se encuentra en el suero. La IgG proporciona la mayor parte de la inmunidad basada en anticuerpos contra los patógenos. La IgG puede dividirse en 4 subisótipos, cada uno con su propia función efectora.
La IgA es un anticuerpo dimérico presente en las secreciones de las mucosas del tracto respiratorio, gastrointestinal y urogenital, en la saliva, las lágrimas, el sudor y la leche, así como en el suero. La IgA protege las superficies de las mucosas neutralizando las toxinas bacterianas e inhibiendo la adhesión a las células epiteliales. La IgA puede dividirse en 2 sub-isotipos.
La IgM es el anticuerpo más grande, con cinco estructuras Y unidas por sus regiones Fc en una configuración circular. La IgM se expresa en la superficie de los linfocitos B y está presente en el suero, constituyendo aproximadamente el 10 % de los anticuerpos de la sangre.
La IgD es monovalente y se encuentra en la superficie de los linfocitos B y, junto con la IgM monomérica, sirve como receptor de antígenos para la activación de los linfocitos B.
La IgE es un anticuerpo monomérico que representa sólo el 0,002 % del total de anticuerpos del suero. La IgE se une a las células de los tejidos, especialmente a los mastocitos, y se asocia a las reacciones alérgicas.
| Nombre | Tipos | Descripción |
| IgG | 4 | Ig principal en suero, placental transfer CDC (hIgG3>hIgG1>hIgG2>hIgG4; mIgG2a>mIgG1) ADCC (hIgG1≥hIgG3>hIgG2≥IgG4; mIgG2a>mIgG1) |
| IgM | 1 | Tercera Ig sérica más común, primera Ig que se fabrica Buena ADCC, débil ADCC |
| IgA | 2 | Clase principal en las secreciones, segunda Ig más común en el suero monómero en el suero, dímero en las secreciones No CDC, débil ADCC |
| IgE | 1 | La Ig sérica menos común, implicada en la reacción alérgica Fuerte unión a los receptores Fc de los basófilos, no CDC |
Cambio de isotipo
Durante el cambio de anticuerpo, la porción Fc de la cadena pesada del anticuerpo cambia de un isotipo o clase a otro. Dado que la región Fab, y por tanto la especificidad del antígeno, sigue siendo la misma, el cambio de isotipo permite un cambio en la capacidad del anticuerpo para interactuar con diferentes moléculas efectoras del sistema inmunitario. La recombinación del cambio de clase es un mecanismo biológico que se produce en las células B activadas, desencadenado por las citocinas.El isotipo generado depende de las citocinas presentes en el entorno de las células B. El cambio de clase puede reducir o potenciar las funciones efectoras, que incluyen la citotoxicidad dependiente del complemento (CDC), la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC) y la fagocitosis celular dependiente de anticuerpos (ADCP).