Aminopeptidase

• 1 Fonction
• 2 Aminopeptidase d’Aeromonas proteolytica
• 3 S. griseus aminopeptidase
• 4 Structures 3D de l’aminopeptidase

Fonction

Les aminopeptidases (AP) (EC 3) sont des enzymes dépendantes des métaux – principalement du Zn – impliquées dans la digestion des protéines. Les AP du cytosol (Cyt-AP), les AP de déblocage (DAP) et les AP N (APN) éliminent les acides aminés N-terminaux. Les PA sont classées par l’acide aminé qu’elles hydrolysent. D’autres types de PA sont :

• PA activée à froid (Col-AP)
• PA thermostable de Thermus thermophilus (AmpT)
• PA de Staphylococcus aureus (AmpS)
• SGAP de Stereomyces griseus. Voir détails dans Aminopeptidase de Streptomyces griseus (SGAP).
• L’aminopeptidase d’alanine est appelée aminopeptidase N. Voir détails dans Aminopeptidase N.

Les aminopeptidases catalysent une libération d’un acide aminé N-terminal à partir d’un peptide, d’un amide ou d’un arylamide. La bêta-peptidyl AP (BapA) clive le β-homoamino acide N-terminal des peptides de longueur 2 à 6.

Aminopeptidase d’Aeromonas proteolytica

On rapporte l’inhibition sélective d’une , a hydrolase, par des dérivés. Sur la base de nos découvertes sur les fluorophores Zn2+ à base de 8-HQ, on a émis l’hypothèse que les dérivés de 8-HQ ont le potentiel de fonctionner comme inhibiteurs spécifiques des enzymes Zn2+, en particulier des hydrolases Zn2+ dinucléaires. Les essais d’inhibition des dérivés de 8-HQ contre l’AAP ont révélé que la 8-HQ et les 8-HQ′ 5-substitués sont des inhibiteurs compétitifs pour l’AAP avec des constantes d’inhibition (Ki) de 0,16-29 μM à pH 8,0. (résolution de 1,3 Å) ainsi que les titrages de fluorescence de ces médicaments avec l’AAP ont confirmé que , dans lequel le dans le site actif de l’AAP et le (code PDB : 3vh9). d’AAP libre (coloré en vert) contenant une molécule d’eau liée à Zn2+ (H2O ou OH- ; sphère rouge) (1rtq) reliant deux Zn2+ et le complexe AAP-8-HQ (darkmagenta, 3vh9). Deux Zn2+ sont représentés sous forme de sphères magenta.

Aminopeptidase de S. griseus

L’aminopeptidase de S. griseus (SGAP) clive l’acide aminé N-terminal d’un peptide ou d’une protéine, et est spécifique des acides hydrophobes plus grands, en particulier la leucine. Aucun clivage ne se produit si le résidu suivant est la proline.

La de l’enzyme contient deux ions Zn2+ avec His85 et Asp160 comme ligands pour un ion, et Glu132 et His247 comme ligands pour le second ion. Asp97 est un ligand commun aux deux ions. Ce qui semble être un anion phosphate est lié aux deux atomes de zinc, remplaçant la molécule d’eau/ion hydroxyde normalement présente dans cette classe d’enzyme. Voir les détails de SGAP dans Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).

Structures 3D d’Aminopeptidase

Structures 3D d’Aminopeptidase

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