Bactériocine

Les bactériocines sont classées en plusieurs catégories, notamment la souche productrice, les mécanismes de résistance courants et le mécanisme de destruction. Il existe plusieurs grandes catégories de bactériocines qui ne sont apparentées que phénoménologiquement. Il s’agit des bactériocines des bactéries gram-positives, des colicines, des microcines et des bactériocines des archées. Les bactériocines d’E. coli sont appelées colicines (anciennement appelées « colicines », ce qui signifie « tueurs de coli »). Ce sont les bactériocines les plus étudiées. Elles constituent un groupe diversifié de bactériocines et ne comprennent pas toutes les bactériocines produites par E. coli. En fait, l’une des plus anciennes soi-disant colicines connues était appelée colicine V et est maintenant connue sous le nom de microcine V. Elle est beaucoup plus petite et produite et sécrétée d’une manière différente des colicines classiques.

Ce système de dénomination est problématique pour un certain nombre de raisons. Premièrement, nommer les bactériocines par ce qu’elles tuent putativement serait plus précis si leur spectre de destruction était contigu aux désignations de genre ou d’espèce. Les bactériocines possèdent souvent des spectres qui dépassent les limites des taxons pour lesquels elles sont nommées et ne tuent presque jamais la majorité des taxons pour lesquels elles sont nommées. De plus, la dénomination originale est généralement dérivée non pas de la souche sensible que la bactériocine tue, mais plutôt de l’organisme qui produit la bactériocine. Cela rend l’utilisation de ce système de dénomination une base problématique pour la théorie ; d’où les systèmes de classification alternatifs.

Les bactériocines qui contiennent l’acide aminé modifié lanthionine comme partie de leur structure sont appelées lantibiotiques. Cependant, les efforts visant à réorganiser la nomenclature de la famille des produits naturels de peptides synthétisés par voie ribosomique et modifiés par voie post-traductionnelle (RiPP) ont conduit à différencier les lantipeptides des bactériocines sur la base des gènes de biosynthèse.

Méthodes de classificationModifier

Les méthodes alternatives de classification comprennent : la méthode de destruction (formation de pores, activité nucléasique, inhibition de la production de peptidoglycane, etc.), la génétique (grands plasmides, petits plasmides, chromosomiques), le poids moléculaire et la chimie (grande protéine, peptide, avec/sans fraction de sucre, contenant des acides aminés atypiques tels que la lanthionine), et la méthode de production (ribosomique, modifications post-ribosomiques, non-ribosomique).

Des bactéries Gram négativesEdit

Les bactériocines Gram négatives sont généralement classées par taille. Les microcines ont une taille inférieure à 20 kDa, les bactériocines de type colicine ont une taille de 20 à 90 kDa et les tailocines ou les bactériocines dites de haut poids moléculaire qui sont des bactériocines multi-sous-unités qui ressemblent aux queues des bactériophages. Cette classification par taille coïncide également avec des similitudes génétiques, structurelles et fonctionnelles.

MicrocinesEdit

Voir l’article principal sur les microcines.

Bériocines de type colicineEdit

Les colicines sont des bactériocines (CLB) présentes chez E. coli à Gram négatif. Des bactériocines similaires sont présentes chez d’autres bactéries Gram-négatives. Ces NCLC sont distincts des bactériocines Gram-positives. Ce sont des protéines modulaires d’une taille comprise entre 20 et 90 kDa. Elles sont souvent constituées d’un domaine de liaison au récepteur, d’un domaine de translocation et d’un domaine cytotoxique. Les combinaisons de ces domaines entre différentes NCLC sont fréquentes dans la nature et peuvent être créées en laboratoire. En raison de ces combinaisons, une sous-classification supplémentaire peut être basée sur le mécanisme d’importation (groupe A et B) ou sur le mécanisme cytotoxique (nucléases, formation de pores, type M, type L).

TailocinesEdit

Les plus étudiées sont les tailocines de Pseudomonas aeruginosa. Elles peuvent être encore subdivisées en pyocines de type R et de type F.Des recherches ont été faites pour identifier les pyocines et montrer comment elles sont impliquées dans la compétition « cellule à cellule » des bactéries Pseudomonas étroitement apparentées.

Les deux types de tailocines diffèrent par leur structure ; elles sont toutes deux composées d’une gaine et d’un tube creux formant une longue structure hexamérique hélicoïdale attachée à une plaque de base. Les fibres de la queue sont multiples et permettent à la particule virale de se lier à la cellule cible. Cependant, les R-pyocines sont une grande structure rigide contractile en forme de queue alors que les F-pyocines sont une petite structure flexible non contractile en forme de queue.

Les tailocines sont codées par des séquences de prophages dans le génome de la bactérie, et la production se fera lorsqu’une bactérie kin est repérée dans l’environnement de la bactérie concurrente. Les particules sont synthétisées au centre des cellules et après maturation elles vont migrer vers le pôle cellulaire via la structure tubuline. Les tailocines seront ensuite éjectées dans le milieu lors de la lyse cellulaire. Elles peuvent être projetées jusqu’à plusieurs dizaines de micromètres grâce à une pression de turgescence très élevée de la cellule. Les corticines libérées vont alors reconnaître et se lier aux bactéries kin pour les tuer.

Des bactéries à Gram positifEdit

Les bactériocines des bactéries à Gram positif sont généralement classées en classe I, classe IIa/b/c et classe III.

Bactériocines de classe IEdit

Les bactériocines de classe I sont de petits inhibiteurs peptidiques et comprennent la nisine et d’autres lantibiotiques.

Bactériocines de classe IIEdit

Les bactériocines de classe II sont de petites protéines thermostables (<10 kDa). Cette classe est subdivisée en cinq sous-classes. Les bactériocines de classe IIa (bactériocines de type pédiocine) constituent le plus grand sous-groupe et contiennent une séquence consensus N-terminale -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys à travers ce groupe. La partie C-terminale est responsable de l’activité spécifique à l’espèce, provoquant la fuite des cellules en perméabilisant la paroi cellulaire cible.

Les bactériocines de classe IIa ont un grand potentiel d’utilisation dans la conservation des aliments ainsi que dans les applications médicales en raison de leur forte activité anti-Listeria et de leur large gamme d’activités. Un exemple de bactériocine de classe IIa est la pédiocine PA-1. Les bactériocines de classe IIb (bactériocines à deux peptides) nécessitent deux peptides différents pour être actives. C’est le cas de la lactococcine G, qui perméabilise les membranes cellulaires pour les cations monovalents de sodium et de potassium, mais pas pour les cations divalents. Presque toutes ces bactériocines ont un motif GxxxG. Ce motif est également présent dans les protéines transmembranaires, où il est impliqué dans les interactions hélice-hélice. Par conséquent, les motifs GxxxG des bactériocines peuvent interagir avec les motifs des membranes des cellules bactériennes, tuant ainsi les cellules. La classe IIc englobe les peptides cycliques, dans lesquels les régions N-terminales et C-terminales sont liées de manière covalente. L’entérocine AS-48 est le prototype de ce groupe. La classe IId comprend les bactériocines monopeptidiques, qui ne sont pas modifiées de manière post-traductionnelle et ne présentent pas la signature de la pédiocine. Le meilleur exemple de ce groupe est l’auréocine A53, très stable. Cette bactériocine est stable dans des conditions très acides, à des températures élevées, et n’est pas affectée par les protéases.

La sous-classe proposée le plus récemment est la classe IIe, qui englobe les bactériocines composées de trois ou quatre peptides de type non-pédiocine. Le meilleur exemple est l’auréocine A70, une bactériocine à quatre peptides, très active contre Listeria monocytogenes, avec des applications biotechnologiques potentielles.

Bériocines de classe IIIEdit

Les bactériocines de classe III sont de grandes bactériocines protéiques thermolabiles (>10 kDa). Cette classe est subdivisée en deux sous-classes : la sous-classe IIIa (bactériolysines) et la sous-classe IIIb. La sous-classe IIIa comprend les peptides qui tuent les cellules bactériennes par dégradation de la paroi cellulaire, provoquant ainsi la lyse cellulaire. La bactériolysine la mieux étudiée est la lysostaphine, un peptide de 27 kDa qui hydrolyse la paroi cellulaire de plusieurs espèces de Staphylococcus, principalement S. aureus. La sous-classe IIIb, en revanche, comprend les peptides qui ne provoquent pas de lyse cellulaire, tuant les cellules cibles en perturbant le potentiel de la membrane plasmique.

Bériocines de classe IVModifié

Les bactériocines de classe IV sont définies comme des bactériocines complexes contenant des fractions lipidiques ou glucidiques. La confirmation par des données expérimentales a été établie avec la caractérisation de la sublancine et de la glycocine F (GccF) par deux groupes indépendants.

Bases de donnéesEdit

Deux bases de données de bactériocines sont disponibles : BAGEL et BACTIBASE.