Frontiers in Molecular Biosciences

Les acides aminés aromatiques, comme les autres acides aminés protéinogènes, sont les éléments constitutifs des protéines et comprennent la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. Toutes les plantes et tous les micro-organismes synthétisent leurs propres acides aminés aromatiques pour fabriquer des protéines (Braus, 1991 ; Tzin et Galili, 2010). Cependant, les animaux ont perdu ces voies métaboliques coûteuses pour la synthèse des acides aminés aromatiques et doivent à la place obtenir les acides aminés par leur alimentation. Les herbicides en profitent en inhibant les enzymes impliquées dans la synthèse des acides aminés aromatiques, ce qui les rend toxiques pour les plantes mais pas pour les animaux (Healy-Fried et al., 2007).

Chez les animaux et les humains, les acides aminés aromatiques servent de précurseurs pour la synthèse de nombreux composés biologiquement/neurologiquement actifs qui sont essentiels au maintien de fonctions biologiques normales. La tyrosine est le précurseur initial pour la biosynthèse de la dopa, de la dopamine, de l’octopamine, de la norépinéphrine et de l’épinéphrine, etc., qui sont fondamentaux en fonctionnant comme des neurotransmetteurs ou des hormones pour les animaux et les humains (Vavricka et al., 2010). En outre, la tyrosine est le précurseur de la synthèse de la mélanine dans la plupart des organismes, y compris les humains et les animaux, et est particulièrement importante chez les insectes pour leur protection (Whitten et Coates, 2017). Le tryptophane est le précurseur initial de la biosynthèse de la tryptamine, de la sérotonine, de l’auxine, des kynurénines et de la mélatonine (Hardeland et Poeggeler, 2003 ; Mukherjee et Maitra, 2015). L’acide kynurénique, une kynurénine, produite le long de la voie tryptophane-kynurénine, est un antagoniste des récepteurs d’acides aminés excitateurs et joue un rôle dans la protection des neurones contre la surstimulation par les neurotransmetteurs excitateurs (Han et al., 2008). De nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des acides aminés aromatiques ont été des cibles médicamenteuses pour des maladies, notamment des maladies neurodégénératives, la schizophrénie et des cancers (Stone et Darlington, 2013 ; Selvan et al., 2016).

En outre, étant donné que les animaux ou les humains qui ne possèdent pas la machinerie enzymatique pour la synthèse de novo des acides aminés aromatiques doivent obtenir ces métabolites primaires à partir de leur alimentation, le métabolisme des acides aminés aromatiques à la fois par l’animal hôte et la microflore résidente sont importants pour la santé des humains et de tous les animaux. Parmi l’éventail de métabolites à l’interface entre ces microorganismes et l’hôte, on trouve l’acide aminé aromatique essentiel qu’est le tryptophane (Agus et al., 2018).

Nous sommes ravis par les informations actualisées sur le métabolisme des acides aminés aromatiques couvertes dans les articles de notre sujet de recherche. Dans l’ensemble, les articles qui ont été reçus pour ce sujet : « Métabolisme des acides aminés aromatiques », comprenant une collection de recherches originales et d’articles de synthèse, ont fourni des informations actualisées concernant le métabolisme des acides aminés aromatiques, et ont abordé leur synthèse et leur catabolisme dans les plantes et les microbes, les enzymes métaboliques chez les animaux et les humains, et les relations structure et fonction des enzymes impliquées dans le métabolisme.

Une revue de Parthasarathy et al. incluse dans ce sujet, décrit les voies de biosynthèse des acides aminés aromatiques chez les plantes et les microbes, le catabolisme chez les plantes, la dégradation via les voies de la monoamine et de la kynurénine chez les animaux, et le catabolisme via les voies du 3-aryllactate et de la kynurénine chez les microbes associés aux animaux. La L-tyrosine est un acide aminé aromatique synthétisé de novo dans les plantes et les microbes par deux voies alternatives médiées par une enzyme de la famille TyrA, le préphénate ou l’arogénate déshydrogénase, que l’on trouve généralement dans les microbes et les plantes, respectivement. Dans l’article de recherche de Schenck et al., il a été révélé que les homologues bactériens, étroitement liés aux TyrAs des plantes, ont également un résidu acide en position 222 et une activité arogénate déshydrogénase comme l’enzyme végétale, ce qui indique que le mécanisme moléculaire conservé a fonctionné au cours de l’évolution des TyrAa spécifiques de l’arogénate dans les plantes et les microbes. Le tryptophane est un autre acide aminé aromatique, qui peut être oxydé par la tryptophane 2,3-dioxygénase et l’indoleamine 2,3 dioxygénase dans l’étape initiale du catabolisme du tryptophane chez les animaux et les humains. Bien que ces deux enzymes catalysent la même réaction, l’assemblage des complexes ternaires enzyme-substrat-ligand catalytiquement actifs n’est pas encore totalement résolu. Nienhaus et Nienhaus ont résumé les connaissances actuelles sur la formation de complexes ternaires dans la tryptophane 2,3-dioxygénase et l’indoleamine 2,3 dioxygénase et ont relié ces résultats aux particularités structurelles de leurs sites actifs. Les acides aminés aromatiques peuvent également être oxydés par la phénylalanine, la tyrosine ou la tryptophane hydroxylase, puis décarboxylés par les acides aminés aromatiques décarboxylases pour former des monoamines aromatiques. La N-acylation des monoamines aromatiques par les arylalkylamines N-acyltransférases est principalement associée à l’acétylation de la sérotonine pour former la N-acétylsérotonine, un précurseur dans la formation de la mélatonine (Hardeland et Poeggeler, 2003 ; Mukherjee et Maitra, 2015). Les insectes expriment davantage d’arylalkylamines N-acyltransférases afin de réguler le métabolisme des acides aminés aromatiques (Hiragaki et al., 2015). Par exemple, 13 arylalkylamines N-acyltransférases putatives ont été identifiées chez Aedes aegypti (Han et al., 2012) et 8 arylalkylamines N-acyltransférases putatives ont été identifiées chez Drosophila melanogaster (Amherd et al., 2000 ; Dempsey et al., 2014). O’Flynn et al. ont mis en évidence les connaissances métabolomiques actuelles des acides aminés aromatiques N-acylés et des dérivés N-acylés des acides aminés aromatiques, la compréhension mécanistique actuelle des arylalkylamines N-acyltransférases, et ont exploré la possibilité que les arylalkylamines N-acyltransférases servent de « rhymezymes » d’insectes régulant le photopériodisme et d’autres processus rythmiques chez les insectes.

Le métabolisme des acides aminés aromatiques implique également certaines enzymes dépendantes du pyridoxal 5′-phosphate, notamment les décarboxylases, les aminotransférases et la phénylacétaldéhyde synthase aromatique. Dans le dernier article de synthèse de ce numéro spécial, Liang et al. ont fourni des connaissances actualisées sur les enzymes dépendantes du pyridoxal 5′-phosphate et ont résumé les facteurs structurels qui contribuent aux mécanismes de réaction, en particulier les résidus du site actif critiques pour dicter la spécificité de la réaction.

Contributions des auteurs

Tous les auteurs cités ont apporté une contribution substantielle, directe et intellectuelle au travail, et l’ont approuvé pour publication.

Financement

Le financement a été fourni par la Fondation nationale des sciences naturelles de Chine (subvention n° 31860702).

Déclaration de conflit d’intérêts

Les auteurs déclarent que la recherche a été menée en l’absence de toute relation commerciale ou financière qui pourrait être interprétée comme un conflit d’intérêts potentiel.

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