Aminopeptidasi

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  • 1 Funzione
  • 2 Aminopeptidasi da Aeromonas proteolytica
  • 3 S. griseus aminopeptidasi
  • 4 Strutture 3D di aminopeptidasi

Funzione

Le aminopeptidasi (AP) (EC 3) sono enzimi dipendenti dal metallo, soprattutto dallo Zn, coinvolti nella digestione delle proteine. La Cytosol AP (Cyt-AP), la deblocking AP (DAP) e la AP N (APN) rimuovono gli aminoacidi N-terminali. Le AP sono classificate in base all’amminoacido che idrolizzano. Altri tipi di AP sono:

  • AP attivata a freddo (Col-AP)
  • AP stabile al calore da Thermus thermophilus (AmpT)
  • AP da Staphylococcus aureus (AmpS)
  • SGAP da Stereomyces griseus. Vedi dettagli in Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).
  • L’alanina aminopeptidasi è chiamata aminopeptidasi N. Vedi dettagli in Aminopeptidasi N.

Le aminopeptidasi catalizzano il rilascio di un aminoacido N-terminale da un peptide, un’ammide o un’arilamide. Beta-peptidyl AP (BapA) scinde l’acido β-omoamino N-terminale da peptidi di lunghezza da 2 a 6.

Aminopeptidasi da Aeromonas proteolytica

Si riporta l’inibizione selettiva di una , una idrolasi, da parte di derivati. Sulla base delle nostre scoperte sui fluorofori Zn2+ a base di 8-HQ, è stato ipotizzato che i derivati 8-HQ hanno il potenziale per funzionare come inibitori specifici degli enzimi Zn2+, specialmente delle idrolasi Zn2+ dinucleari. I saggi inibitori dei derivati 8-HQ contro AAP hanno rivelato che gli 8-HQ e i 5-sostituiti 8-HQ sono inibitori competitivi per AAP con costanti di inibizione (Ki) di 0,16-29 μM a pH 8,0. (1.3 Å risoluzione) così come titolazioni di fluorescenza di questi farmaci con AAP confermato che , in cui il nel sito attivo di AAP e il (codice PDB: 3vh9). di AAP libero (colorato in verde) contenente Zn2 + legato molecola d’acqua (H2O o OH-; sfera rossa) (1rtq) ponte due Zn2 + e AAP-8-HQ complesso (darkmagenta, 3vh9). Due Zn2+ sono rappresentati come sfere magenta.

S. griseus aminopeptidasi

S. griseus aminopeptidasi (SGAP) taglia l’amminoacido N-terminale da un peptide o da una proteina, ed è specifico per gli acidi idrofobici più grandi, specialmente la leucina. Non avviene alcuna scissione se il residuo successivo è la prolina.

L’enzima contiene due ioni Zn2+ con His85 e Asp160 come ligandi per uno ione, e Glu132 e His247 come ligandi per il secondo ione. Asp97 è un ligando comune a entrambi gli ioni. Quello che sembra essere un anione fosfato è legato a entrambi gli atomi di zinco, sostituendo la molecola d’acqua/ione idrossido normalmente presente in questa classe di enzimi. Vedi dettagli di SGAP in Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).

Strutture 3D di Aminopeptidase

Strutture 3D di Aminopeptidase