Amylin: history and overview

膵臓におけるアミロイド沈着の存在は、20世紀初頭に初めて報告された。 しかし，アミリン分子の構造が明らかにされたのは1987年であった。 アミリンは37アミノ酸からなるペプチドホルモンで、栄養刺激に反応して膵臓のβ細胞からインスリンと共分泌される。 1型糖尿病患者では欠乏しており、高インスリン血症を特徴とする2型糖尿病の初期段階では上昇している。 血漿アミリンレベルの上昇は、耐糖能異常の患者、肥満の被験者、正常な耐糖能と妊娠糖尿病の両方を持つ妊婦でも報告されている。 しかし、2型糖尿病の後期には、アミリン分泌の欠陥がインスリン分泌の欠陥よりも先に現れるようである。 初期の実験的研究から、アミリンは基礎的なインスリン分泌を抑制し、骨格筋のインスリン抵抗性を誘導することが示唆され、2型糖尿病の病因にアミリンが関与しているという仮説が生まれました。 しかし、最近の多くの実験的研究により、アミリンはインスリンやグルカゴンと共にグルコースのホメオスタシスを維持する第3の活性膵島ホルモンであることが示された。 アミリンは、胃排出速度に影響を与えることにより、食事由来のグルコースが循環系に流入する速度を調節し、また、食後期におけるグルコース放出および肝グルコース産生を抑制することによって、循環系へのグルコース流入を調節しているようである。