Aminopeptidase

  • 1 Functie
  • 2 Aminopeptidase van Aeromonas proteolytica
  • 3 S. griseus aminopeptidase
  • 4 3D-structuren van aminopeptidase

Functie

Aminopeptidasen (AP) (EC 3) zijn metaal – meestal Zn-afhankelijke enzymen die betrokken zijn bij de vertering van eiwitten. Cytosol AP (Cyt-AP), deblocking AP (DAP) en AP N (APN) verwijderen N-terminale aminozuren. De AP worden ingedeeld naar het aminozuur dat zij hydrolyseren. Andere soorten AP zijn:

  • koudgeactiveerd AP (Col-AP)
  • hittestabiel AP uit Thermus thermophilus (AmpT)
  • AP uit Staphylococcus aureus (AmpS)
  • SGAP uit Stereomyces griseus. Zie details in Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).
  • Alanine aminopeptidase wordt aminopeptidase N genoemd. Zie details in Aminopeptidase N.

Aminopeptidasen katalyseren het vrijkomen van een N-terminaal aminozuur uit een peptide, amide, of arylamide. Beta-peptidyl AP (BapA) klieft N-terminaal β-homoaminozuur van peptiden met een lengte van 2 tot 6.

Aminopeptidase van Aeromonas proteolytica

De selectieve remming van een , een hydrolase, door derivaten wordt gerapporteerd. Gebaseerd op onze bevindingen over 8-HQ gebaseerde Zn2+ fluoroforen, werd verondersteld dat 8-HQ derivaten het potentieel hebben om te functioneren als specifieke inhibitoren van Zn2+ enzymen, in het bijzonder dinucleaire Zn2+ hydrolases. Inhibitietests van 8-HQ derivaten tegen AAP toonden aan dat de 8-HQ en 5-gesubstitueerde 8-HQ′s competitieve inhibitoren zijn voor AAP met inhibitieconstanten (Ki) van 0.16-29 μM bij pH 8.0. (1,3 Å resolutie) alsmede fluorescentietitraties van deze geneesmiddelen met AAP bevestigd dat , waarin de in de actieve site van AAP en de (PDB-code: 3vh9). van vrije AAP (groen gekleurd) met Zn2 +-gebonden water molecuul (H2O of OH-; rode bol) (1rtq) overbruggen twee Zn2 + en AAP-8-HQ complex (darkmagenta, 3vh9). Twee Zn2+ zijn afgebeeld als magenta bolletjes.

S. griseus aminopeptidase

S. griseus aminopeptidase (SGAP) klieft het N-terminale aminozuur van een peptide of eiwit, en is specifiek voor grotere hydrofobe zuren, vooral leucine. Er vindt geen splitsing plaats als het volgende residu proline is.

Het enzym bevat twee Zn2+ ionen met His85 en Asp160 als liganden voor het ene ion, en Glu132 en His247 als liganden voor het tweede ion. Asp97 is een gemeenschappelijk ligand voor beide ionen. Wat een fosfaatanion lijkt te zijn, is gebonden aan beide zinkatomen, ter vervanging van het watermolecuul/hydroxide-ion dat normaal in deze klasse van enzymen wordt aangetroffen. Zie details van SGAP in Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).

3D-structuren van Aminopeptidase

Aminopeptidase 3D-structuren