Aminopeptydaza

BY admin
|

  • 1 Funkcja
  • 2 Aminopeptydaza z Aeromonas proteolytica
  • 3 S. griseus aminopeptidase
  • 4 3D Structures of Aminopeptidase

Function

Aminopeptydazy (AP) (EC 3) są metalozależnymi – głównie Zn – enzymami biorącymi udział w trawieniu białek. Cytozolowe AP (Cyt-AP), debloksydujące AP (DAP) i AP N (APN) usuwają N-końcowe aminokwasy. AP są klasyfikowane według aminokwasu, który hydrolizują. Inne rodzaje AP to:

  • AP aktywowane na zimno (Col-AP)
  • AP stabilne termicznie z Thermus thermophilus (AmpT)
  • AP ze Staphylococcus aureus (AmpS)
  • SGAP ze Stereomyces griseus. Zobacz szczegóły w Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).
  • Aminopeptydaza alaninowa jest nazywana aminopeptydazą N. Zobacz szczegóły w Aminopeptydaza N.

Aminopeptydazy katalizują uwalnianie N-końcowego aminokwasu z peptydu, amidu lub arylamidu. Beta-peptydyl AP (BapA) rozszczepia N-końcowy β-homoaminokwas z peptydów o długości od 2 do 6.

Aminopeptydaza z Aeromonas proteolytica

Donoszono o selektywnym hamowaniu hydrolazy przez pochodne. Na podstawie wyników badań nad fluoroforami Zn2+ opartymi na 8-HQ wysunięto hipotezę, że pochodne 8-HQ mogą potencjalnie pełnić rolę specyficznych inhibitorów enzymów Zn2+, zwłaszcza dinuklearnych hydrolaz Zn2+. Badania inhibicyjne pochodnych 8-HQ wobec AAP wykazały, że 8-HQ i 5-podstawione 8-HQ są inhibitorami kompetycyjnymi dla AAP o stałych inhibicji (Ki) 0,16-29 μM przy pH 8,0. (rozdzielczość 1,3 Å), jak również miareczkowanie fluorescencyjne tych leków z AAP potwierdziły, że w miejscu aktywnym AAP i (kod PDB: 3vh9). wolnego AAP (kolor zielony) zawierającego cząsteczkę wody związaną ze Zn2+ (H2O lub OH-; czerwona kula) (1rtq) mostkującą dwa Zn2+ i kompleks AAP-8-HQ (darkmagenta, 3vh9). Dwa Zn2+ są przedstawione jako kule magenta.

S. griseus aminopeptydaza

S. griseus aminopeptydaza (SGAP) rozszczepia N-końcowy aminokwas z peptydu lub białka, i jest specyficzna dla większych kwasów hydrofobowych, zwłaszcza leucyny. Nie dochodzi do rozszczepienia, jeśli następną resztą jest prolina.

W skład enzymu wchodzą dwa jony Zn2+ z His85 i Asp160 jako ligandami dla jednego jonu oraz Glu132 i His247 jako ligandami dla drugiego jonu. Asp97 jest wspólnym ligandem dla obu jonów. To, co wydaje się być anionem fosforanowym, jest związane z obydwoma atomami cynku, zastępując cząsteczkę wody/jon wodorotlenkowy normalnie występujący w tej klasie enzymów. Zobacz szczegóły SGAP w Streptomyces griseus Aminopeptidase (SGAP).

Struktury 3D aminopeptydaz

Struktury 3D aminopeptydaz

.