Amylina: historia i przegląd

Obecność złogów amyloidu w trzustce została po raz pierwszy opisana na początku XX wieku. Jednak dopiero w 1987 roku udało się zidentyfikować strukturę cząsteczki amyliny. Amylina jest 37-aminokwasowym hormonem peptydowym, który jest wydzielany wraz z insuliną przez komórki beta trzustki w odpowiedzi na bodziec odżywczy. Jest on niedoborowy u pacjentów z cukrzycą typu 1 i podwyższony u pacjentów we wczesnych stadiach cukrzycy typu 2, która charakteryzuje się hiperinsulinemią. Podwyższone stężenie amyliny w osoczu opisywano również u pacjentów z upośledzoną tolerancją glukozy, u osób otyłych oraz u kobiet w ciąży zarówno z prawidłową tolerancją glukozy, jak i cukrzycą ciążową. Wydaje się jednak, że niedobory wydzielania amyliny pojawiają się wcześniej niż niedobory wydzielania insuliny u pacjentów w późniejszych stadiach cukrzycy typu 2. Wczesne badania eksperymentalne sugerowały, że amylina hamuje podstawowe wydzielanie insuliny i indukuje insulinooporność w mięśniach szkieletowych, co prowadziło do hipotezy, że odgrywa ona rolę w etiologii cukrzycy typu 2. Szereg nowszych badań eksperymentalnych wskazuje jednak, że amylina jest trzecim aktywnym hormonem wysepek trzustkowych, który współdziała z insuliną i glukagonem w utrzymaniu homeostazy glukozy. Wydaje się, że amylina reguluje napływ glukozy do krążenia poprzez wpływ na tempo opróżniania żołądka, a tym samym tempo, w jakim glukoza pochodząca z posiłku dostaje się do systemu, a także poprzez hamowanie uwalniania glukozy i wątrobowej produkcji glukozy w okresie poposiłkowym.