Bakteriocyny

Bakteriocyny są kategoryzowane na kilka sposobów, włączając w to szczep produkujący, wspólne mechanizmy oporności i mechanizm zabijania. Istnieje kilka dużych kategorii bakteriocyn, które są tylko fenomenologicznie powiązane. Należą do nich bakteriocyny z bakterii Gram-dodatnich, kolicyny, mikrokiny i bakteriocyny z Archaea. Bakteriocyny z E. coli są nazywane kolicynami (dawniej nazywane „kolicynami”, czyli „zabójcami bakterii coli”). Są one najdłużej badanymi bakteriocynami. Stanowią one zróżnicowaną grupę bakteriocyn i nie obejmują wszystkich bakteriocyn produkowanych przez E. coli. W rzeczywistości, jedna z najstarszych znanych tzw. kolicyn była nazywana kolicyną V, a obecnie jest znana jako mikrocyna V. Jest ona znacznie mniejsza i produkowana oraz wydzielana w inny sposób niż klasyczne kolicyny.

Ten system nazewnictwa jest problematyczny z wielu powodów. Po pierwsze, nazywanie bakteriocyn według tego, co rzekomo zabijają, byłoby bardziej dokładne, gdyby ich spektrum zabijania było przyległe do oznaczeń rodzaju lub gatunku. Bakteriocyny często posiadają spektra, które przekraczają granice nazwanych taksonów i prawie nigdy nie zabijają większości taksonów, dla których zostały nazwane. Co więcej, oryginalne nazewnictwo zazwyczaj nie pochodzi od wrażliwego szczepu, który bakteriocyna zabija, ale od organizmu, który wytwarza bakteriocynę. To sprawia, że stosowanie tego systemu nazewnictwa jest problematyczną podstawą dla teorii; stąd alternatywne systemy klasyfikacji.

Bakteriocyny, które zawierają zmodyfikowany aminokwas lantioninę jako część ich struktury nazywane są lantybiotykami. Jednak wysiłki zmierzające do reorganizacji nomenklatury rodziny rybosomalnie syntetyzowanych i posttranslacyjnie modyfikowanych peptydów (RiPP) produktów naturalnych doprowadziły do odróżnienia lantipeptydów od bakteriocyn w oparciu o geny biosyntezy.

Metody klasyfikacjiEdit

Alternatywne metody klasyfikacji obejmują: sposób zabijania (tworzenie porów, aktywność nukleazowa, hamowanie produkcji peptydoglikanu itp.), genetykę (duże plazmidy, małe plazmidy, chromosomalne), masę cząsteczkową i chemię (duże białko, peptyd, z/bez cząsteczki cukrowej, zawierające nietypowe aminokwasy, takie jak lantionina) oraz metodę wytwarzania (modyfikacje rybosomalne, post-rybosomalne, nierybosomalne).

Z bakterii Gram ujemnychEdit

Bakteriocyny Gram ujemne są typowo klasyfikowane według wielkości. Mikrokiny mają rozmiar mniejszy niż 20 kDa, bakteriocyny podobne do kolicyny mają rozmiar od 20 do 90 kDa i tailokiny lub tak zwane bakteriocyny o dużej masie cząsteczkowej, które są bakteriocynami o wielu podjednostkach, które przypominają ogony bakteriofagów. Ta klasyfikacja wielkości pokrywa się również z genetycznymi, strukturalnymi i funkcjonalnymi podobieństwami.

MikrokinyEdit

Zobacz główny artykuł o mikrokinach.

Bakteriocyny podobne do kolicynyEdit

Kolicyny są bakteriocynami (CLBs) występującymi u Gram-ujemnych E. coli. Podobne bakteriocyny występują u innych bakterii Gram-ujemnych. CLBs różnią się od bakteriocyn Gram-dodatnich. Są one białkami modularnymi o wielkości od 20 do 90 kDa. Często składają się z domeny wiążącej receptor, domeny translokacyjnej i domeny cytotoksycznej. Kombinacje tych domen pomiędzy różnymi CLB występują często w przyrodzie i mogą być tworzone w laboratorium. Ze względu na te kombinacje dalsza subklasyfikacja może być oparta na mechanizmie importu (grupa A i B) lub na mechanizmie cytotoksycznym (nukleazy, tworzące pory, typu M, typu L).

TailokinyEdit

Najlepiej zbadane są tailokiny Pseudomonas aeruginosa. Mogą one być dalej podzielone na piokiny typu R i typu F. Pewne badania zostały przeprowadzone w celu zidentyfikowania piokin i pokazania, w jaki sposób są one zaangażowane w konkurencję „komórka do komórki” blisko spokrewnionych bakterii Pseudomonas.

Dwa typy tailokin różnią się strukturą; oba składają się z osłonki i wydrążonej rurki tworzącej długą helikoidalną strukturę heksameryczną przymocowaną do płyty podstawowej. Istnieje wiele włókien ogonowych, które umożliwiają cząsteczce wirusowej związanie się z komórką docelową. Jednak R-piokiny są dużymi, sztywnymi, kurczliwymi strukturami przypominającymi ogon, podczas gdy F-piokiny są małymi elastycznymi, niekurczliwymi strukturami przypominającymi ogon.

Togonokiny są kodowane przez sekwencje profagów w genomie bakterii, a produkcja nastąpi, gdy bakteria kinowa zostanie zauważona w środowisku bakterii konkurencyjnych. Cząsteczki są syntetyzowane w centrum komórek i po dojrzeniu migrują do bieguna komórkowego poprzez strukturę tubulinową. Następnie tailokiny zostaną wyrzucone do medium wraz z lizą komórki. Dzięki bardzo wysokiemu ciśnieniu turgorowemu komórki mogą być wyrzucane na odległość do kilkudziesięciu mikrometrów. Uwolnione tailociny będą następnie rozpoznawać i wiązać się z bakteriami kin w celu ich zabicia.

Z bakterii Gram dodatnichEdit

Bakteriocyny z bakterii Gram dodatnich są typowo klasyfikowane do klasy I, klasy IIa/b/c i klasy III.

Bakteriocyny klasy IEdit

Bakteriocyny klasy I są małymi inhibitorami peptydowymi i obejmują nizynę i inne lantybiotyki.

Bakteriocyny klasy IIEdit

Bakteriocyny klasy II są małymi (<10 kDa) białkami stabilnymi termicznie. Klasa ta jest podzielona na pięć podklas. Bakteriocyny klasy IIa (pediocin-like bacteriocins) są największą podgrupą i zawierają N-końcową sekwencję konsensusową -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys w całej tej grupie. C-końcówka jest odpowiedzialna za aktywność specyficzną dla gatunku, powodując wyciek komórkowy poprzez permeabilizację docelowej ściany komórkowej.

Bakteriocyny klasy IIa mają duży potencjał do wykorzystania w konserwacji żywności, jak również zastosowań medycznych ze względu na ich silną aktywność anty-Listeria i szeroki zakres działania. Jednym z przykładów bakteriocyn klasy IIa jest pediocyna PA-1. Bakteriocyny klasy IIb (bakteriocyny dwupeptydowe) wymagają do działania dwóch różnych peptydów. Jednym z takich przykładów jest laktokocyna G, która permeabilizuje błony komórkowe dla jednowarto¶ciowych kationów sodu i potasu, ale nie dla kationów dwuwarto¶ciowych. Prawie wszystkie te bakteriocyny mają motyw GxxxG. Motyw ten występuje również w białkach transmembranowych, gdzie bierze udział w interakcjach helisa-helisa. Odpowiednio, bakteriocyny z motywem GxxxG mogą oddziaływać z motywami w błonach komórek bakteryjnych, zabijając je. Klasa IIc obejmuje peptydy cykliczne, w których regiony N-końcowy i C-końcowy są połączone kowalencyjnie. Prototypem tej grupy jest enterocyna AS-48. Klasa IId obejmuje bakteriocyny jednopeptydowe, które nie są modyfikowane potranslacyjnie i nie wykazują sygnatury pediocynopodobnej. Najlepszym przykładem tej grupy jest wysoce stabilna aureocyna A53. Bakteriocyna ta jest stabilna w warunkach silnie kwaśnych, wysokich temperaturach i nie jest uszkadzana przez proteazy.

Bakteriocyny klasy IIIEdit

Bakteriocyny klasy III są dużymi, trwałymi na ciepło (>10 kDa) bakteriocynami białkowymi. Klasa ta dzieli się na dwie podklasy: podklasę IIIa (bakteriozyny) i podklasę IIIb. Podklasa IIIa obejmuje te peptydy, które zabijają komórki bakteryjne poprzez degradację ściany komórkowej, powodując tym samym ich lizę. Najlepiej zbadaną bakterioliziną jest lizostafina, peptyd o masie 27 kDa, który hydrolizuje ściany komórkowe kilku gatunków Staphylococcus, głównie S. aureus. Z kolei podklasa IIIb obejmuje te peptydy, które nie powodują lizy komórek, zabijając komórki docelowe poprzez zaburzenie potencjału błony plazmatycznej.

Bakteriocyny klasy IVEdit

Bakteriocyny klasy IV są definiowane jako złożone bakteriocyny zawierające cząsteczki lipidów lub węglowodanów. Potwierdzenie przez dane doświadczalne zostało ustanowione wraz z charakterystyką sublanciny i glikocyny F (GccF) przez dwie niezależne grupy.

Bazy danychEdit

Dostępne są dwie bazy danych bakteriocyn: BAGEL i BACTIBASE.