Aminopeptidaza
Contenit
- 1 Funcție
- 2 Aminopeptidaza din Aeromonas proteolytica
- 3 S. griseus aminopeptidaza
- 4 Structuri 3D ale aminopeptidazei
Funcția
Aminopeptidazele (AP) (EC 3) sunt enzime dependente de metale – în principal de Zn – implicate în digestia proteinelor. AP de citosol (Cyt-AP), AP de deblocare (DAP) și AP N (APN) elimină aminoacizii N-terminali. AP sunt clasificate în funcție de aminoacidul pe care îl hidrolizează. Alte tipuri de AP sunt:
- AP activată la rece (Col-AP)
- AP stabilă la căldură de la Thermus thermophilus (AmpT)
- AP de la Staphylococcus aureus (AmpS)
- SGAP de la Stereomyces griseus. A se vedea detalii în Streptomyces griseus Aminopeptidaza (SGAP).
- Alanina aminopeptidaza se numește aminopeptidaza N. A se vedea detalii în Aminopeptidaza N.
Aminopeptidazele catalizează o eliberare a unui aminoacid N-terminal dintr-o peptidă, amidă sau arilamidă. Beta-peptidil AP (BapA) scindează β-homoaminoacidul N-terminal din peptide de lungime 2 până la 6.
Aminopeptidaza din Aeromonas proteolytica
Se raportează inhibarea selectivă a unei , o hidrolaze, de către derivați. Pe baza constatărilor noastre despre fluoroforii Zn2+ pe bază de 8-HQ, s-a emis ipoteza că derivații 8-HQ au potențialul de a funcționa ca inhibitori specifici ai enzimelor Zn2+, în special ai hidrolazelor Zn2+ dinucleare. Testele de inhibiție ale derivaților de 8-HQ împotriva AAP au arătat că 8-HQ și 8-HQ′s 5-substituiți sunt inhibitori competitivi pentru AAP cu constante de inhibiție (Ki) de 0,16-29 μM la pH 8,0. (rezoluție de 1,3 Å), precum și titrări de fluorescență ale acestor medicamente cu AAP au confirmat că , în care în situsul activ al AAP și (cod PDB: 3vh9). de AAP liber (colorat în verde) care conține molecula de apă legată de Zn2+ (H2O sau OH-; sferă roșie) (1rtq) care face legătura între două Zn2+ și complexul AAP-8-HQ (darkmagenta, 3vh9). Două Zn2+ sunt reprezentate ca sfere magenta.
S. griseus aminopeptidaza
S. griseus aminopeptidaza (SGAP) scindează aminoacidul N-terminal dintr-o peptidă sau proteină și este specifică pentru acizii hidrofobi mai mari, în special leucina. Nu are loc nicio scindare dacă următorul reziduu este prolina.
Cealaltă parte a enzimei conține doi ioni Zn2+ cu His85 și Asp160 ca liganzi pentru un ion, iar Glu132 și His247 ca liganzi pentru al doilea ion. Asp97 este un ligand comun pentru ambii ioni. Ceea ce pare a fi un anion fosfat este legat de ambii atomi de zinc, înlocuind molecula de apă/ionul hidroxid care se găsește în mod normal în această clasă de enzime. Vezi detalii despre SGAP în Streptomyces griseus Aminopeptidaza (SGAP).
Structuri 3D ale aminopeptidazei
Structuri 3D ale aminopeptidazei
.