Aminopeptidaasi

BY admin
|

  • 1 Toiminta
  • 2 Aminopeptidaasi Aeromonas proteolytica -bakteerista
  • 3 S. griseus aminopeptidaasi
  • 4 Aminopeptidaasin 3D-rakenteet

Toiminta

Aminopeptidaasit (AP) (EC 3) ovat metalleista – useimmiten Zn:stä – riippuvaisia entsyymejä, jotka osallistuvat valkuaisaineiden pilkkomiseen. Sytosoli-AP (Cyt-AP), deblocking AP (DAP) ja AP N (APN) poistavat N-terminaalisia aminohappoja. AP:t luokitellaan sen aminohapon mukaan, jota ne hydrolysoivat. Muita AP-tyyppejä ovat:

  • Kylmäaktivoitu AP (Col-AP)
  • Lämpöstabiili AP Thermus thermophilus -kasvintuhoojasta (AmpT)
  • AP Staphylococcus aureus -kasvintuhoojasta (AmpS)
  • SGAP Stereomyces griseus -kasvintuhoojasta. Katso yksityiskohdat kohdasta Streptomyces griseus Aminopeptidaasi (SGAP).
  • Alaniiniaminopeptidaasia kutsutaan aminopeptidaasi N:ksi. Katso yksityiskohdat kohdasta Aminopeptidaasi N.

Aminopeptidaasit katalysoivat N-terminaalisen aminohapon vapautumista peptidistä, amidista tai aryyliamidista. Beta-peptidyyli-AP (BapA) pilkkoo N-terminaalista β-homoaminohappoa peptideistä, joiden pituus on 2-6.

Aminopeptidaasi Aeromonas proteolytica -bakteerista

Ainopeptidaasin , a hydrolaasin, selektiivisestä inhiboinnista johdannaisilla on raportoitu. 8-HQ-pohjaisia Zn2+ -fluoroforeja koskevien havaintojemme perusteella oletettiin, että 8-HQ-johdannaisilla on potentiaalia toimia spesifisinä inhibiittoreina Zn2+ -entsyymeille, erityisesti kaksiytimisille Zn2+ -hydrolaaseille. 8-HQ-johdannaisten inhibitiomääritykset AAP:tä vastaan paljastivat, että 8-HQ ja 5-substituoidut 8-HQ′:t ovat AAP:n kilpailevia inhibiittoreita, joiden inhibitiovakiot (Ki) ovat 0,16-29 μM pH 8,0:ssa. (1,3 Å:n resoluutio) sekä näiden lääkeaineiden fluoresenssititraukset AAP:n kanssa vahvistivat, että , jossa AAP:n aktiivisessa keskuksessa ja (PDB-koodi: 3vh9). vapaan AAP:n (värjätty vihreällä), joka sisältää Zn2+-sidotun vesimolekyylin (H2O tai OH-; punainen pallo) (1rtq), joka muodostaa sillan kahdesta Zn2+:sta ja AAP-8-HQ-kompleksista (tummanvihreä, 3vh9). Kaksi Zn2+ on kuvattu magentanpunaisina palloina.

S. griseus aminopeptidaasi

S. griseus aminopeptidaasi (SGAP) pilkkoo N-terminaalisen aminohapon peptidistä tai proteiinista, ja se on spesifinen suuremmille hydrofobisille hapoille, erityisesti leusiinille. Halkaisua ei tapahdu, jos seuraava jäännös on proliini.

Ensyymissä on kaksi Zn2+-ionia, joiden toisen ionin ligandeina ovat His85 ja Asp160 ja toisen ionin ligandeina Glu132 ja His247. Asp97 on yhteinen ligandi molemmille ioneille. Kumpaankin sinkkiatomiin on sitoutunut ilmeisesti fosfaattianioni, joka korvaa vesimolekyylin/hydroksidi-ionin, jota tavallisesti esiintyy tässä entsyymiluokassa. Katso SGAP:n yksityiskohdat kohdasta Streptomyces griseus Aminopeptidaasi (SGAP).

Aminopeptidaasin 3D-rakenteet

Aminopeptidaasin 3D-rakenteet