Bakteriociny

Bakteriociny se dělí do několika kategorií, včetně produkčního kmene, běžných mechanismů rezistence a mechanismu usmrcování. Existuje několik velkých kategorií bakteriocinů, které jsou si příbuzné pouze fenomenologicky. Patří mezi ně bakteriociny z grampozitivních bakterií, koliciny, mikrociny a bakteriociny z archeí. Bakteriociny z E. coli se nazývají koliciny (dříve se nazývaly „koliciny“, což znamená „zabijáci koli“). Jsou nejdéle studovanými bakteriociny. Jsou rozmanitou skupinou bakteriocinů a nezahrnují všechny bakteriociny produkované E. coli. Ve skutečnosti se jeden z nejstarších známých tzv. kolicinů nazýval kolicin V a nyní je znám jako mikrocin V. Je mnohem menší a je produkován a vylučován jiným způsobem než klasické koliciny.

Tento systém pojmenování je problematický z několika důvodů. Zaprvé, pojmenování bakteriocinů podle toho, co údajně zabíjejí, by bylo přesnější, kdyby se jejich spektrum zabíjení shodovalo s rodovým nebo druhovým označením. Bakteriociny mají často spektra, která přesahují hranice jejich pojmenovaných taxonů, a téměř nikdy nezabíjejí většinu taxonů, pro které jsou pojmenovány. Navíc původní pojmenování není obvykle odvozeno od citlivého kmene, který bakteriocin zabíjí, ale od organismu, který bakteriocin produkuje. Proto je použití tohoto systému pojmenování problematickým základem pro teorii; proto se používají alternativní systémy klasifikace.

Bakteriociny, které obsahují jako součást své struktury modifikovanou aminokyselinu lanthionin, se nazývají lantibiotika. Snahy o reorganizaci nomenklatury skupiny ribosomálně syntetizovaných a posttranslačně modifikovaných peptidových (RiPP) přírodních produktů však vedly k odlišení lantipeptidů od bakteriocinů na základě biosyntetických genů.

Metody klasifikaceEdit

Alternativní metody klasifikace zahrnují: způsob usmrcení (tvorba pórů, nukleázová aktivita, inhibice produkce peptidoglykanu atd.), genetika (velké plazmidy, malé plazmidy, chromozomální), molekulová hmotnost a chemie (velký protein, peptid, s/bez cukerné části, obsahující atypické aminokyseliny, např. lanthionin) a způsob výroby (ribozomální, postribozomální modifikace, neribozomální).

Z gramnegativních bakteriíEdit

Gramnegativní bakteriociny se obvykle klasifikují podle velikosti. Mikrociny mají velikost menší než 20 kDa, bakteriociny podobné kolicinům mají velikost 20 až 90 kDa a tailociny neboli tzv. vysokomolekulární bakteriociny, což jsou vícedílné bakteriociny, které se podobají ocasům bakteriofágů. Toto rozdělení podle velikosti se také shoduje s genetickou, strukturní a funkční podobností.

MikrocinyEdit

Viz hlavní článek o mikrocinech.

Bakteriociny podobné kolicinůmEdit

Koliciny jsou bakteriociny (CLB) vyskytující se u gramnegativních bakterií E. coli. Podobné bakteriociny se vyskytují i u jiných gramnegativních bakterií. Tyto CLB se liší od grampozitivních bakteriocinů. Jsou to modulární proteiny o velikosti 20 až 90 kDa. Často se skládají z vazebné domény pro receptory, translokační domény a cytotoxické domény. Kombinace těchto domén mezi různými CLB se v přírodě vyskytují často a lze je vytvořit v laboratoři. Díky těmto kombinacím může být další subklasifikace založena buď na importním mechanismu (skupina A a B), nebo na cytotoxickém mechanismu (nukleázy, tvořící póry, typ M, typ L).

TailocinyEdit

Nejlépe prostudované jsou tailociny Pseudomonas aeruginosa. Lze je dále rozdělit na pyociny typu R a typu F. Byly provedeny některé výzkumy s cílem identifikovat pyociny a ukázat, jak se podílejí na soutěži „mezi buňkami“ blízce příbuzných bakterií rodu Pseudomonas.

Dva typy tailocinů se liší svou strukturou; oba se skládají z pláště a duté trubice tvořící dlouhou helikoidní hexamerickou strukturu připojenou k základní desce. V chvostu je více vláken, která umožňují virové částici navázat se na cílovou buňku. R-pyociny však představují velkou, tuhou kontraktilní strukturu podobnou chvostu, zatímco F-pyociny jsou malé flexibilní, nekontraktilní struktury podobné chvostu.

Tailociny jsou kódovány profágními sekvencemi v genomu bakterie a k jejich produkci dojde, když je v prostředí konkurenční bakterie spatřena příbuzná bakterie. Částice jsou syntetizovány v centru buněk a po dozrání budou migrovat k buněčnému pólu prostřednictvím tubulinové struktury. Tailociny pak budou vyvrženy do prostředí s lýzou buňky. Díky velmi vysokému turgorovému tlaku buňky mohou být vysunuty až na vzdálenost několika desítek mikrometrů. Uvolněné tailociny pak rozpoznají příbuzné bakterie a naváží se na ně, čímž je usmrtí.

Z grampozitivních bakteriíEdit

Bakteriociny z grampozitivních bakterií se obvykle dělí na třídu I, třídu IIa/b/c a třídu III.

Bakteriociny třídy IEdit

Bakteriociny třídy I jsou malé peptidové inhibitory a patří mezi ně nisin a další lantibiotika.

Bakteriociny třídy IIEdit

Bakteriociny třídy II jsou malé (<10 kDa) tepelně stabilní proteiny. Tato třída se dělí na pět podtříd. Bakteriociny třídy IIa (bakteriociny podobné pediocinu) jsou největší podskupinou a obsahují N-terminální konsenzuální sekvenci -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys napříč touto skupinou. C-konec je zodpovědný za druhově specifickou aktivitu, která způsobuje buněčný únik permeabilizací cílové buněčné stěny.

Bakteriociny třídy IIa mají velký potenciál pro využití při konzervaci potravin i v medicíně díky své silné antilisteriové aktivitě a širokému spektru působení. Jedním z příkladů bakteriocinu třídy IIa je pediocin PA-1. Bakteriociny třídy IIb (dvoupeptidové bakteriociny) vyžadují pro svou aktivitu dva různé peptidy. Jedním z takových příkladů je laktokocin G, který permeabilizuje buněčné membrány pro monovalentní kationty sodíku a draslíku, ale ne pro dvojmocné kationty. Téměř všechny tyto bakteriociny mají motivy GxxxG. Tento motiv se vyskytuje také u transmembránových proteinů, kde se podílí na interakcích šroubovice-šroubovice. V souladu s tím mohou bakteriocinové motivy GxxxG interagovat s motivy v membránách bakteriálních buněk a zabíjet buňky. Třída IIc zahrnuje cyklické peptidy, v nichž jsou kovalentně spojeny N- a C-koncové oblasti. Enterocin AS-48 je prototypem této skupiny. Třída IId zahrnuje jednopeptidové bakteriociny, které nejsou posttranslačně modifikovány a nevykazují znaky podobné pediocinům. Nejlepším příkladem této skupiny je vysoce stabilní aureocin A53. Tento bakteriocin je stabilní za vysoce kyselých podmínek, vysokých teplot a není ovlivněn proteázami.

Nejnověji navrženou podtřídou je třída IIe, která zahrnuje ty bakteriociny, které se skládají ze tří nebo čtyř peptidů nepodobných pediocinu. Nejlepším příkladem je aureocin A70, čtyřpeptidový bakteriocin, vysoce účinný proti Listeria monocytogenes, s potenciálními biotechnologickými aplikacemi.

Bakteriociny třídy IIIUpravit

Bakteriociny třídy III jsou velké, tepelně labilní (>10 kDa) proteinové bakteriociny. Tato třída se dělí na dvě podtřídy: podtřídu IIIa (bakteriolyziny) a podtřídu IIIb. Podtřída IIIa zahrnuje ty peptidy, které zabíjejí bakteriální buňky degradací buněčné stěny, a způsobují tak jejich lýzu. Nejlépe prostudovaným bakteriolysinem je lysostafin, peptid o velikosti 27 kDa, který hydrolyzuje buněčné stěny několika druhů stafylokoků, především S. aureus. Podtřída IIIb naproti tomu zahrnuje ty peptidy, které nezpůsobují buněčnou lýzu, ale zabíjejí cílové buňky narušením potenciálu plazmatické membrány.

Bakteriociny IV. třídyEdit

Bakteriociny IV. třídy jsou definovány jako komplexní bakteriociny obsahující lipidové nebo sacharidové části. Potvrzení experimentálními údaji bylo zjištěno při charakterizaci sublancinu a glykocinu F (GccF) dvěma nezávislými skupinami.

DatabázeEdit

K dispozici jsou dvě databáze bakteriocinů: BAGEL a BACTIBASE.

.